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Preparation of true solutions of monomeric amyloidogenic protein/peptide:A critical prerequisite for aggregation kinetic study

引用

Science China Chemistry 2012年第1期55卷 118-124页

作者： DIAO Shu ZHAO Hong WANG WeiMao WU Chi Department of Chemistry The Chinese University of Hong Kong Hong Kong China The Hefei National Laboratory of Physical Science at Microscale Department of Chemical physics The University of Science and Technology of China Hefei 230022 China

Our dynamic laser light scattering(LLS) study shows that the current widely used protocols of dissolving amyloidogenic protein/peptide do not really result in a true solution;namely,there always exist a trace amount of interchain aggregates,which greatly affect the association kinetics,partially explaining why different kinetics were reported even for a solution with identical protein and ***,using a combination of the conventional dissolution procedure and our newly developed ultra-filtration method,we have developed a novel protocol to prepare a true solution of amyloidogenic protein/peptide without any interchain *** resultant solutions remain in their monomeric state for at least one week,which is vitally important for further study of the very initial stage of the interchain association under the physiological conditions because more and more evidence suggests that it is those small oligomers rather than large fabric aggregates that are *** addition,this study shows that combining static and dynamic LLS can lead to more physical and microscopic information about the protein association instead of only the size distribution.

关键词： amyloidogenic protein/peptide laser light scattering monomer ultra-filtration

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