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来自yeosuana marina ***21内切型海藻酸裂解酶的异源表达及酶学表征

生物技术通报 2022年第2期38卷 123-131页

作者：常晴束月蓉王文韬蒋昊延泉德钱政高雪纯吴金鸿张勇上海交通大学生命科学技术学院微生物代谢国家重点实验室上海200240 上海交通大学农业生物技术学院农业与生物学院食品科学与工程系上海200240

褐藻寡糖有着丰富的生物学功能,酶法制备功能性褐藻寡糖具有重要实践应用价值。为发掘高活性及稳定性的褐藻寡糖制备酶,对浅海热液嗜热菌yeosuana marina ***21中的海藻酸裂解酶YMA-1的基因在大肠杆菌中进行表达、纯化及酶活鉴定。结果... 详细信息

褐藻寡糖有着丰富的生物学功能,酶法制备功能性褐藻寡糖具有重要实践应用价值。为发掘高活性及稳定性的褐藻寡糖制备酶,对浅海热液嗜热菌yeosuana marina ***21中的海藻酸裂解酶YMA-1的基因在大肠杆菌中进行表达、纯化及酶活鉴定。结果发现YMA-1由306个氨基酸残基构成,是多糖裂解酶家族7(PL7)新成员;重组YMA-1酶的最适催化条件是55℃,pH 9.0,比活力1.3×10^(4) U/mg,Cu^(2+)可有效促进酶活;在37℃,pH 9.0条件下,该酶对海藻酸钠、聚甘露糖醛酸和聚古罗糖醛酸的比活力分别达到(5201.21±86.46)U/mg、(6399.73±253.12)U/mg和(3751.68±116.25)U/mg,酶解海藻酸钠终产物多为不饱和三糖和四糖,表现出内切双功能型海藻酸裂解酶活性。YMA-1酶作为PL7家族中较宽底物谱、高活性及稳定性的内切海藻酸裂解酶,在高效绿色生产功能性褐藻寡糖上有着潜在应用价值。

关键词：内切型海藻酸裂解酶重组表达酶学性质 yeosuana marina sp.jlt21

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