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Detecting water-protein chemical exchange in membrane- bound proteins/peptides by solid-state NMR spectroscopy--Dedicated to Professor Xiuwen Han on the occasion of her 80th birthday

引用

Magnetic Resonance Letters 2021年第2期1卷 99-111页

作者： Rongfu Zhang Timothy A.Cross Riqiang Fu National High Magnetic Field Laboratory 1800 East Paul Dirac DriveTallahasseeFL32310USA Department of Chemistry and Biochemistry Florida State UniversityTallahasseeFL32301USA

water plays an important role in many essential biological processes of membrane proteins in hydrated lipid *** general,the 1H polarization transfers berween water molecules and site--specific protons in proteins can be classified as coherent(via dipolar spin diffusion)and incoherent(via chemical exchange and nuclear Overhauser effect)***-state NMR is the technique of choice for studying such water-protein interactions in membrane-bound proteins/peptides through the detection of'H polarization transfers from water to the *** polarization transfer mechanisms often exist simultaneously and are difficult to quantify ***,we review water-protein polarization transfer techniques in solid state NMR with a focus on the recent progress for the direct detection of site-specific kinetic water-protein chemical exchange processes on the sub-millisecond time scale in membrane-bound *** measurements of the pure chemical exchange ki-netics provide a unique opportunity to understand the role that water plays in the structure-function relationships of membrane bound species at the water-bilayer *** addi-tion,the perspective of chemical exchange saturation transfer(CEST)experiments in membrane-bound proteins/peptides is further discussed.

关键词： Chemical exchange Spin diffusion HETCOR CEST water-protein interactions Solid-state NMR

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