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ubiquitin phosphorylation in Parkinson’s disease:Implications for pathogenesis and treatment

Translational Neurodegeneration 2016年第1期5卷 1-8页

作者： Lih-Shen Chin Lian Li Department of Pharmacology and Center for Neurodegenerative Disease Emory University School of MedicineAtlantaGA 30322USA

Parkinson’s disease(PD)is the most common neurodegenerative movement disorder,characterized primarily by the loss of dopaminergic neurons in substantia *** pathogenic mechanisms of PD remain unclear,and no effective therapy currently exists to stop neurodegeneration in this debilitating *** identification of mutations in mitochondrial serine/threonine kinase PINK1 or E3 ubiquitin-protein ligase parkin as the cause of autosomal recessive PD opens up new avenues for uncovering neuroprotective pathways and PD pathogenic *** studies reveal that PINK1 translocates to the outer mitochondrial membrane in response to mitochondrial depolarization and phosphorylates ubiquitin at the residue *** phosphorylated ubiquitin serves as a signal for activating parkin and recruiting autophagy receptors to promote clearance of damaged mitochondria via *** evidence has begun to indicate a link between impaired ubiquitin phosphorylation-dependent mitophagy and PD pathogenesis and supports the potential of Ser65-phosphorylated ubiquitin as a biomarker for *** new mechanistic insights and phenotypic screens have identified multiple potential therapeutic targets for PD drug *** review highlights recent advances in understanding ubiquitin phosphorylation in mitochondrial quality control and PD pathogenesis and discusses how these findings can be translated into novel approaches for PD diagnostic and therapeutic development.

关键词： Mitophagy Parkinson’s disease PINK1 Parkin ubiquitin-protein ligase ubiquitin phosphorylation Mitochondrial quality control Mitophagy

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