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Phosphorylation Properties of the N-Terminal Region of twitchin from Molluscan Catch Muscle

American Journal of Molecular Biology 2019年第3期9卷 110-120页

作者： Daisuke Funabara Yuuki Nishimura Satoshi Kanoh Graduate School of Bioresources Mie University Tsu Japan

Molluscan smooth muscles, such as the bivalve adductor muscles and the mussel anterior byssus retractor muscles (ABRM), exhibit a unique contraction called “catch”. Catch contraction is regulated through twitchin phosphorylation and dephosphorylation. twitchin from the ABRM of the Mediterranean mussel, Mytilus galloprovincialis, is phosphorylated by cAMP-dependent protein kinase (PKA), and PKA phosphorylation sites are located in both the N- and C-terminal regions of the twitchin molecule. The D2 site, which is adjacently located to the C-terminus, participates in forming a myosin, actin, and twitchin complex that is thought to contribute towards the maintenance of tension in the catch state. In contrast, although it has been reported to interact with thin-filaments, the molecular function of the region including the D1 site has remained largely unstudied. Three additional PKA consensus sequences were identified near the D1 site;however, it was not known if these sites could be directly phosphorylated by PKA. Here, we performed phosphorylation assays to identify phosphorylation sites near the D1 site using recombinant protein variants (TWD1-SSSS, TWD1-AAAS, TWD1-AASA, TWD1-ASAA, TWD1-SAAA, and TWD1-AAAA). All variants, except TWD1-AAAA (where all phosphorylatable serine residues were replaced by alanines), were phosphorylated by PKA. The four phosphorylation sites were named D1-1, D1-2, D1-3, and D1-4 (the originally identified D1) in order from the N-terminus. Phosphorylation assays using a 1/12.5 weight ratio of PKA to each TWD1 variant revealed that D1-4 was the most rapidly phosphorylated, closely followed by D1-1. However, D1-2 and D1-3 were phosphorylated at a lower level under equivalent conditions and were not phosphorylated when PKA was incubated with each TWD1 variant at a 1/100 weight ratio. Furthermore, we observed that TWD1-SSSS was phosphorylated in a stepwise fashion. These findings contribute towards the elucidation of the function of the twitchin D1

关键词： Catch Contraction Phosphorylation Phos-Tag Gel Electrophoresis PKA twitchin

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生物信息学方法预测高分子蛋白质twitchin的一级结构

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中国生物制品学杂志 2015年第2期28卷 138-141页

作者：包玉龙郑源强丁枫吕璐薛成芳韩新荣石艳春内蒙古医科大学内蒙古自治区分子生物学重点实验室内蒙古呼和浩特010058 内蒙古医科大学护理学院内蒙古呼和浩特010058

目的预测高分子蛋白质twitchin基因的exon-intron结构,并确定其一级结构及结构域。方法利用生物信息学方法,从霸王莲花青螺(Lottia gigantea)基因组数据中探索有无twitchin的基因,预测twitchin的基因exon-intron结构及twitchin m RNA组... 详细信息

目的预测高分子蛋白质twitchin基因的exon-intron结构,并确定其一级结构及结构域。方法利用生物信息学方法,从霸王莲花青螺(Lottia gigantea)基因组数据中探索有无twitchin的基因,预测twitchin的基因exon-intron结构及twitchin m RNA组成,从而确定该蛋白的一级结构,并检测其结构域;与同源蛋白进行序列比对,绘制系统树,了解其在系统进化中的位置。结果在霸王莲花青螺基因组数据中存在twitchin的基因,且该蛋白基因在基因组中横跨220 000 bp的序列区域(「sca_38」的149 839-367 346区域),预测编码twitchin的m RNA约由13 000 bp组成,推算相对分子质量约为480 000,该蛋白由Ig、Fn、kinase结构域和unique序列组成,与贻贝twitchin相比较,他们之间具有较高的同源性。结论在霸王莲花青螺中存在twitchin的基因,预测和确定了该蛋白质的一级结构。

关键词：生物信息学基因组 twitchin 同源蛋白

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