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Integrated top-down and bottom-up proteomics mass spectrometry for the characterization of endogenous ribosomal protein heterogeneity

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Journal of Pharmaceutical Analysis 2023年第1期13卷 63-72页

作者： Ying Zhang Qinghua Cai Yuxiang Luo Yu Zhang Huilin Li School of Pharmaceutical Sciences Sun Yat-sen UniversityGuangzhou510006China Henan Engineering Laboratory for Mammary Bioreactor School of Life SciencesHenan UniversityKaifengHenan475004China The Shennong Laboratory Zhengzhou450002China Guangdong Key Laboratory of Chiral Molecule and Drug Discovery School of Pharmaceutical SciencesSun Yat-sen UniversityGuangzhou510006China

Ribosomes are abundant,large RNA-protein complexes that are the sites of all protein synthesis in *** in ribosomal proteins(RPs),including proteoforms arising from genetic variations,alternative splicing of RNA transcripts,post-translational modifications and alterations of protein expression level,have been linked to a diverse range of diseases,including cancer and *** characterization of ribosomal proteoforms is challenging but important for the discovery of potential disease biomarkers or protein *** the present work,using *** 70S RPs as an example,we first developed a top-down proteomics approach on a Waters Synapt G2 Si mass spectrometry(ms)system,and then applied it to the HeLa 80S *** results were complemented by a bottom-up *** total,50 out of 55 RPs were identified using the top-down *** these,more than 30 RPs were found to have their N-terminal methionine *** modifications such as methylation,acetylation,and hydroxylation were also observed,and the modification sites were identified by bottomup *** a HeLa 80S ribosomal sample,we identified 98 ribosomal proteoforms,among which multiple truncated 80S ribosomal proteoforms were observed,the type of information which is often overlooked by bottom-up *** their relevance to diseases is not yet known,the integration of topdown and bottom-up proteomics approaches paves the way for the discovery of proteoform-specific disease biomarkers or targets.

关键词： Ribosomal proteins top-down ms Bottom-up ms Proteoforms

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His-tag在气相中对蛋白结构的影响

His-tag在气相中对蛋白结构的影响

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中国化学会第22届全国色谱学术报告会及仪器展览会

作者：李惠琳中山大学

＜正＞目前在蛋白质及蛋白复合物结构研究中,重组蛋白质被广泛应用。组氨酸标签在重组蛋白的纯化过程中应用尤其广泛,其可以选择性地与镍柱结合起到纯化蛋白的作用。组氨酸标签可以利用蛋白酶进行切除但增加纯化步骤,但在很多研究中被... 详细信息

＜正＞目前在蛋白质及蛋白复合物结构研究中,重组蛋白质被广泛应用。组氨酸标签在重组蛋白的纯化过程中应用尤其广泛,其可以选择性地与镍柱结合起到纯化蛋白的作用。组氨酸标签可以利用蛋白酶进行切除但增加纯化步骤,但在很多研究中被默认不影响蛋白结构和功能而被保留下来。质谱技术在蛋白结构研究中已经成为经典生物物理学手段的重要补充,被广泛应用。这里我们以人源I型碳酸酐酶（carbonic anhydrase,CA）为例,利用native top-down质谱技术研究组氨酸标签对于非变性蛋白在气相中结构的影响。

关键词：组氨酸标签 top-down ms 蛋白结构碳酸酐酶

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