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Enhancing activity of Endoglucanase Cel12B from thermotoga maritime by site-directed mutagenesis

Enhancing activity of Endoglucanase Cel12B from Thermotoga m...

引用

The Ninth National Symposium on Enzyme Engineering

作者： Xu linyu Gou yujun Shi hao Li xiangqian Faculty of Life Science and Chemistry Huaiyin Institute of Technology Jiangsu Provincial Engineering Laboratory for Biomass Conversion and Process Integration Huaian High-Tech Research Institute of Nanjing University

The thermal stability and catalytic activity of endoglucanase（EngD）from thermophilic thermotoga maritima were significantly improved by rational design on the basis of our previous Directed *** activity of two mutants,K207G and E225H,increased to varying degrees comparing with original *** relative activity was improved 30.38%and 29.62%*** enzymatic properties of the purified mutant proteins were *** results show that the optimum temperature of recombinated endoglucanase Cel12B-207 is 95℃,the optimum pH is *** left enzyme activity hold 70%compared to the unkept one after putting in 90℃for 2 *** optimum temperature of recombinated endoglucanase Cel12B-225 is 75℃,the optimum pH is *** left enzyme activity hold 95%compared to the unkept one after putting in 75℃for 8 hours.

关键词： thermotoga maritime Endoglucanase site-directed mutagenesis enzymatic properties

来源： cnki会议评论

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