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Expression, Purification and Crystallization of Thermostable Mutant of Cutinase Est1 from <i>Thermobifida alba</i>

Advances in Bioscience and Biotechnology 2018年第5期9卷 215-223页

作者： Kengo Kitadokoro Shingo Matsui Ryouhei Osokoshi Kensuke Nakata Shigeki Kamitani Departmentof Biomolecular Engineering Graduate School of Science and Technology Kyoto Institute of Technology Kyoto Japan Graduate School of Comprehensive Rehabilitation College of Health and Human Sciences Osaka Prefecture University Osaka Japan

A double mutantEst1, which is a plastic degrading cutinase-type esterase in Thermobifida alba, has been over-expressed in Escherichia coli. The recombinant protein was purified by a two-step protocol involving immobilized metal affinity chromatography and cation-exchange chromatography, yielding 120 mg of protein per liter of bacterial culture. Crystals have been obtained by using the sitting-drop vapor-diffusion technique. Native diffraction data to 1.37 Åresolution were obtained at the BL44XU beam line of SPring-8 from a flash-frozen crystal at 100 K. The crystals belong to space group C2, with unit-cell parameters a = 127.2 Å, b = 42.1 Å, c = 63.2 Å, β = 114.7°, likely containing one Est1 double mutant (296 residues) per asymmetric unit.

关键词： Cutinase themobifida alba Plastic Degrading Esterase Crystallization High Resolution Crystallographic Data

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