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How does a β-barrel integral membrane protein insert into the membrane？

Protein & Cell 2016年第7期7卷 471-477页

作者： Xuejun C. Zhang Lei Han National Laboratory of Macromolecules National Center of Protein Science- Beijing Institute of Biophysics Chinese Academyof Sciences Beijing 100101 China

Integral membrane proteins （MPs） are categorized into two major groups： transmembrane （TM） α-helical bundles and β-barrels （Cymer et al., 2014）. Both types of structures permit the backbones of their peptides to fulfill their hydro- gen-bonding potential in a lipid-bilayer environment. The thermal stability of a typical β-barrel MP is usually much higher than that of a helical MP. Thus, β-barrel MPs are able to withstand near boiling-temperatures during purification （Han et al., 2016）, compared with the typical melting tem- peratures of 50℃ or lower for a-helical TM proteins. In fact, unfolding a β-barrel MP in a single-molecule assay typically requires multiple steps, each of which requires a force of 100-300 pN （Thoma et al., 2015）. Considering the thickness of the membrane as well as the multiple steps, unfolding one mole of β-barrel MP molecules would require -103 kJ of energy （equivalent to 400 RT or energy from hydrolyzing 20-30 moles of ATP）. Such high thermal stability is consid- ered to be the sole source of the energy that drives the folding of β-barrel MPs （Fleming, 2015）.China

关键词： Outer Membrane Lipid Bilayer substrate peptide Periplasmic Space Membrane Insertion

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