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Study on the Structural Effect of Maltoligosaccharides on Cytochrome c Complexes Stabilities by Native Mass Spectrometry

引用

Natural Products and Bioprospecting 2018年第1期8卷 57-61页

作者： Quan Chi Ying-Zhi Liu Xian Wang Key Laboratory of Analytical Chemistry of the State Ethnic Affairs Commission College of Chemistry and Materials ScienceSouth-Central University for NationalitiesWuhanHubei 430074People’s Republic of China

Noncovalent interactions between ligands and targeting proteins are essential for understanding molecular mechanisms of *** this work,we investigated the interaction of Cytochrome c(Cyt c)with maltoligosaccharides,namely maltose(Mal Ⅱ),maltotriose(Mal Ⅲ),maltotetraose(Mal Ⅳ),maltopentaose(Mal Ⅴ),maltohexaose(Mal Ⅵ)and maltoheptaose(Mal Ⅶ).Using electrospray ionization mass spetrometry(ESI-MS)assay,the 1:1 and 1:2 complexes formed by Cyt c with maltoligosaccharide ligand were *** corresponding association constants were calculated according to the deconvoluted *** order of the relative binding affinities of the selected oligosaccharides with Cyt c were as MalⅢ>MalⅣ>MalⅡ>MalⅤ>MalⅥ>MalⅦ.The results indicated that the stability of noncovalent protein complexes was intimately correlated to the molecular structure of bound *** relevant functional groups that could form H-bonds,electrostatic or hydrophobic forces with protein’s amino residues played an important role for the stability of protein *** addition,the steric structure of ligand was also critical for an appropriate interaction with the binding pocket of proteins.

关键词： Electrospray ionization mass spectrometry Maltoligosaccharides Cytochrome c complexes structure-binding relationship

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