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Crystal Structure of Sar1[H79G]-GDP Which Provides Insight into the Coat-controlled GTP Hydrolysis in the Disassembly of COP Ⅱ

引用

Chinese Journal of Structural Chemistry 2006年第7期25卷 854-860页

作者： RAO Yi-Jian YUAN Cai BIAN Chuan-Bing HOU Xiao-Min LI Yong-Dong ZHAO Geng-Xiang YE Xiao-Ming HUANG Zi-Xiang HUANG Ming-Dong State Key Laboratory of Structural Chemistry Fujian Institute of Research on the Structure of Matter The Chinese Academy of Sciences Fuzhou Fujian 350002 China

sarl is a small GTPase involved in COPⅡ vesicle transport. Previous studies showed that H79G mutation of sarl can lock sarl in its GTP-bound active conformation, stabilize coat assembly, and prevent the disassembly of COP Ⅱ vesicle coats by reducing Sec23/24 GAP- stimulated hydrolysis. We show here that the replacement of His79 by glycine induces a large conformation change in switch Ⅱ and results in the lost of hydrogen bond between His79 and its associated nucleophilic water molecule that was hypothesized to reduce the GAP-stimulated hydrolysis during the COP Ⅱ assembly and disassembly. These results confirm that the switch Ⅱ conformation is important for COP Ⅱ disassembly through coat-controlled GTP hydrolysis.

关键词： sarl switch Ⅱ COP Ⅱ disassembly crystal structure

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