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SARS coronavirus papain-like protease inhibits the type I interferon signaling pathway through interaction with the sting-traf3- tbk1 complex

引用

Protein & Cell 2014年第5期5卷 369-381页

作者： Xiaojuan Chen Xingxing Yang Yang Zheng Yudong Yang Yaling Xing Zhongbin Chen Division of Infection and Immunity Department of Electromagnetic and Laser Biology Beijing Institute of Radiation Medicine_ Beijing 100850 China Anhui Medical University Hefei 230032 China

SARS coronavirus （SARS-CoV） develops an antagonis- tic mechanism by which to evade the antiviral activities of interferon （IFN）. Previous studies suggested that SARS-CoV papain-like protease （PLpro） inhibits activa- tion of the IRF3 pathway, which would normally elicit a robust IFN response, but the mechanism（s） used by SARS PLpro to inhibit activation of the IRF3 pathway is not fully known. In this study, we uncovered a novel mechanism that may explain how SARS PLpro effi- ciently inhibits activation of the IRF3 pathway. We found that expression of the membrane-anchored PLpro domain （PLpro-TM） from SARS-CoV inhibits sting/ tbkl/IKKE-mediated activation of type I IFNs and dis- rupts the phosphorylation and dimerization of IRF3, which are activated by sting and tbkI. Meanwhile, we showed that PLpro-TM physically interacts with traf3, tbk1, IKK~, sting, and IRF3, the key components that assemble the sting-traf3-tbk1 complex for activa- tion of IFN expression. However, the interaction between the components in sting-traf3-tbk1 complex is dis- rupted by PLpro-TM. Furthermore, SARS PLpro-TM reduces the levels of ubiquitinated forms of RIG-I, sting, traf3, tbk1, and IRF3 in the sting-traf3- tbk1 complex. These results collectively point to a new mechanism used by SARS-CoV through which PLpro negatively regulates IRF3 activation by interaction withsting-traf3-tbk1 complex, yielding a SARS-CoV countermeasure against host innate immunity.

关键词： SARS coronavirus papain-like protease,interferon deubiquitinase sting-traf3-tbk1 complex

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