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Peptidase Activities of Tripeptidyl Peptidase Ⅰ (tpp Ⅰ): Exopeptidase and Endopeptidase

Chemical Research in Chinese Universities 2006年第1期22卷 65-67页

作者： DU Pei-ge AN Li-ping QIU Fang-ping LU Gang Clinical Diagnosis Laboratory of Beihua University Jilin 132013 P. R. China College of Biological Engineering Changchun University of Technology Changchun 130012 P. R. China

The defect of tpp Ⅰ causes a disease, late infantile neuronal ceroid lipofuscinosis（LINCL, CLN2）. To investigate the bio-activity of tripeptidyl peptidase Ⅰ （tpp Ⅰ ） from rat kidneys, the effects of digestion of angiotensin Ⅱ （Ang Ⅱ ） and a synthetic endo-type substrate（ Gly^1-Lys-Pro^5-lie-Pro^5-Phe-Phe-Arg-Leu-Lys^10） via tpp I were ana- lyzed by HPLC and TOF-MS. The data suggest that the degradation rate of Ang I1 can reach 18. 2% by the rat tpp I and DRV（Asp-Arg-Val） can be released from N-termini of Ang Ⅱ within 16 h. In addition, the synthetic endotype substrate is cleaved at the same position between Phe6 and Phe^7. Accordingly, tpp Ⅰ shows two kinds of peptidase activities. One is a tripeptidyl peptidase activity and the other is a pepstatin insensitive carboxyl endopeptidase activity. Tripeptidyl peptidase activity and pepstatin insensitive carboxyl endopeptidase activity seem to be dual phases of one enzyme, tpp Ⅰ.

关键词： rat tpp ⅰ Angiotensin Ⅱ Endo-type substrate Endopeptidase activity

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