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Crystal structure and functional implication of the run domain of human NESCA

Protein & Cell 2012年第8期3卷 609-617页

作者： Qifan Sun Chuanhui Han Lan Liu Yizhi Wang Hongyu Deng Lin Bai Tao Jiang National Laboratory of Biomacromolecules Institute of BiophysicsChinese Academy of SciencesBeijing 100101China Graduate University of Chinese Academy of Sciences Beijing 100039China Chinese Academy of Sciences Key Laboratory of Infection and Immunity Institute of BiophysicsChinese Academy of SciencesBeijing 100101China

NESCA,a newly discovered signaling adapter protein in the NGF-pathway,contains a run domain at its *** we report the crystal structure of the NESCA run domain determined at 2.0-Å*** overall fold of the NESCA run domain comprises nine helices,resembling the run domain of RPIPx and the run1 domain of ***,compared to the other run domains,the run domain of NESCA has significantly different surface electrostatic distributions at the putative GTPase-interacting *** demonstrate that the run domain of NESCA can bind H-Ras,a downstream signaling molecule of TrkA,with high ***,NESCA run can directly interact with *** results provide new insights into how NESCA participates in the NGF-TrkA signaling pathway.

关键词： NESCA run domain crystal structure TrkA Ras

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