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New nsp8 isoform suggests mechanism for tuning viral rna synthesis

Protein & Cell 2010年第2期1卷 198-204页

作者： Shuang Li Qi Zhao Yinjie Zhang Yang Zhang Mark Bartlam Xuemei Li Zihe Rao National Laboratory of Macromolecules Institute of BiophysicsChinese Academy of SciencesBeijing 100101China Structural Biology Laboratory Tsinghua UniversityBeijing 100084China Tianjin Key Laboratory of Protein Science College of Life SciencesNankai UniversityTianjin 300071China

During severe acute respiratory syndrome coronavirus(SARS-CoV)infection,the activity of the replication/transcription complexes(RTC)quickly peaks at 6 hours post infection(h.p.i)and then diminishes significantly in the late post-infection ***“down-up-down”regulation of rna synthesis distinguishes different viral stages:primary translation,genome replication,and finally viron *** the nsp8 as the primase in rna synthesis,we confirmed that the proteolysis product of the primase(nsp8)contains the globular domain(nsp8C),and indentified the resectioning site that is notably conserved in all the three groups of *** subsequently crystallized the complex of SARS-CoV nsp8C and nsp7,and the 3-D structure of this domain revealed its capability to interfuse into the hexadecamer *** specific proteolysis may indicate one possible mechanism by which coronaviruses to switch from viral infection to genome replication and viral assembly stages.

关键词： nsp8 SARS-CoV rna primase viral life cycle

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