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Aggregation properties of a therapeutic peptide for rheumatoid arthritis:A spectroscopic and molecular dynamics study

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ChemPhysMater 2022年第1期1卷 62-70页

作者： Rita Cimino Marco Savioli Noemi Ferrante Carrante Ernesto Placidi Hilda Garay-Perez Matilde López-Abad Alexis Musacchio Lasa Maria Del Carmen Domínguez-Horta Emanuela Gatto Francesca Cavalieri Gianfranco Bocchinfuso Mariano Venanzi PEPSA-LAB Department of Chemical Sciences and TechnologyUniversity of Rome Tor VergataVia della Ricerca Scientifica 100133RomeItaly Department of Physics University of Rome‘Sapienza’P.le A.Moro 500185 RomeItaly Centre for Genetic Engineering and Biotechnology PO Box 616210600HavanaCuba School of Science RMIT UniversityMelbourneVIC 3001Australia

The biological properties of therapeutic peptides,such as their pharmacokinetics and pharmacodynamics,are correlated with their structure and aggregation properties.Herein,we studied the aggregation properties of a therapeutic peptide(CIGB-814),currently in phase 2 clinical trial,for the treatment of rheumatoid arthritis over a wide range of concentrations(μM-mM).We applied spectroscopic techniques(fluorescence,circular dichro-ism,resonance,and dynamic light scattering),atomic force microscopy,and molecular dynamics simulations to determine the aggregation mechanism of CIGB-814.We found that the hierarchical aggregation of CIGB-814 at micromolar concentrations was initiated by the formation of peptide oligomers.Subsequently,the peptide oligomers trigger the nucleation and growth of peptide nanostructures(cac=123μM),ultimately leading to the fibrillization of CIGB-814(cac’=508μM).These results pave the way for a deeper understanding of the CIGB-814 therapeutic activity and may give important insights on its pharmacokinetics.

关键词： Molecular dynamics of peptide oligomers peptide aggregation peptide fibrils peptide nanostructures Therapeutic peptides Treatment of rheumatoid arthritis

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