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Improvement of the Optimum Temperature of Penicillium expansum lipase by Site-Directed Mutagenesis

Frontiers in Biology 2006年第1期1卷 1-4页

作者： Chen Guoren Lin Lin Bioengineering College Fujian Normal UniversityFuzhou 350007China

In order to improve the optimum temperature of lipases,the penicillum expansum lipase(PEL)gene was mutated by site-directed mutagenesis using overlap extension PCR *** recombinant plasmid containing mutant E83V pPIC3.5K-lip-E83V was expressed in Pichia pastoris *** experiments of the mutant PEL-E83V-GS and the wild-type PEL-GS showed that the optimum temperature(45℃)of the mutant was 5℃ higher than that of the wild *** thermostability of the mutant was similar to that of the wild *** enzymatic activity of the mutant was 188 U/ml at 37℃,which was 80%that of the wild type in the same *** interaction may be enhanced in the surface region by the hydrophilic amino acid Glu substituted with the hydrophobic amino acid Val,and may be responsible for the improvement of the optimum temperature.

关键词： penicillum expansum lipase site-directed mutagenesis optimum temperature

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