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OsATL32 ubiquitinates the reactive oxygen species-producing osrac5-osrbohb module to suppress rice immunity

Journal of Integrative Plant Biology 2024年第7期66卷 1459-1480页

作者： Yuqing Yan Hui Wang Yan Bi Jiajing Wang Muhammad Noman Dayong Li Fengming Song National Key Laboratory for Rice Biology and Breeding Institute of BiotechnologyZhejiang UniversityHangzhou 310058China Ministry of Agriculture Key Laboratory of Molecular Biology of Crop Pathogens and Insect Pests Institute of BiotechnologyZhejiang UniversityHangzhou 310058China Key Laboratory of Biology of Crop Pathogens and Insects of Zhejiang Province Institute of BiotechnologyZhejiang UniversityHangzhou 310058China

Ubiquitination-mediated protein degradation is integral to plant immunity,with E3 ubiquitin ligases acting as key factors in this ***,we report the functions of OsATL32,a plasma membrane-localized Arabidopsis Tóxicos En Levadura(ATL)-type E3 ubiquitin ligase,in rice(Oryza sativa)immunity and its associated regulatory *** found that the expression of OsATL32 is downregulated in both compatible and incompatible interactions between rice and the rice blast fungus Magnaporthe *** OsATL32 protein level declines in response to infection by a compatible *** strain or to chitin ***32 negatively regulates rice resistance to blast and bacterial leaf blight diseases,as well as chitin-triggered *** and genetic studies revealed that OsATL32 suppresses pathogen-induced reactive oxygen species(ROS)accumulation by mediating ubiquitination and degradation of the ROS-producing osrac5–osrbohb module,which enhances rice immunity against *** protein phosphatase PHOSPHATASE AND TENSIN HOMOLOG enhances rice blast resistance by dephosphorylating OsATL32 and promoting its degradation,preventing its negative effect on rice *** study provides insights into the molecular mechanism by which the E3 ligase OsATL32 targets a ROS-producing module to undermine rice immunity.

关键词： E3 ligase OsATL32 osrac5-osrbohb module phosphatase OsPTEN reactive oxygen species rice immunity

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