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Study on molecular interac-tion between NifA and nifl of Pseudomonas stutzeri A1501 by using the yeast two-hybrid system

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Chinese Science Bulletin 2005年第2期50卷 190-192页

作者： XIEZhihong YANGYi PINGShuzheng CHENMing ZHANGwei LUWei XUYuquan LIUHongjuan WANGGuoying E.Claudine LINMin StateKeyLaboratoryofAgrobiotechnology ChinaAgriculturalUniversityBeijing100094China CollegeofLifeScience SichuanUniversityChengdu610065China BiotechnologyResearchInstitute ChineseAcademyofAgriculturalSciencesBeijing100081China InstitutdesSciencesduVégétal CNRSUPR235591198GifsurYvetteFrance

Pseudomonas stutzeri A1501 (formerly Alcaligenes faecalis A1501), which wasisolated from rice paddies in South China in 1980, can colonize tightly on rhizoplane of the hostplants or invade the roots of plants for growth and nitrogen fixation. But A1501 can fix nitrogenonly under the micro-aerobic and nitrogen-free conditions. The oxygen concentration and theavailability of fixed nitrogen are therefore important factors in the regulation of nitrogenasebiosynthesis of associative nitrogen-fixing bacteria. In the model diazotrophs Azotobactervinelandii and Klebsiella pneumoniae, nitrogen fixation is controlled at the tran-scriptional levelby the regulatory proteins encoded by niflA. A 30 kb DNA region containing complete niflA genescluster (GenBank Accession No. AJ297529) from A1501 has been previously characterized. Geneticanalysis showed that A1501 had similar niflA operon to that in K. pneumoniae. Evidence suggests thatin P. stutzeri A1501, NifA is the transcriptional activator and nifl acts as a negative regulatorof nif genes in the presence of oxygen and ammonia (unpublished data). Inhibition of NifA activityby nifl requires stoichiometric amounts of two proteins, implying that the mechanism of inhibitionis by direct protein-protein interaction rather than by catalytic modification of the NifA proteinin the model diazotrophs A. vinelandii In this study, we used the yeast two-hybrid system toidentify nifl-NifA protein-protein interaction in vivo.

关键词：分子相互作用 NifA nifl 假单胞菌 A1501 酵母无性繁殖

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巴西固氮螺菌固氮负调控基因与nifl基因的同源性研究

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中国农业大学学报 1995年第S1期 8-13页

作者：赵银锁张七仙李季伦北京农业大学农业生物技术国家重点实验室北京100094

以棕色固氮菌和肺炎克氏杆菌的nifl基因较保守的N-端区设计了一对PCR引物,对巴西固氮螺菌总DNA进行扩增。序列分析结果表明,扩增片段与棕色固氮菌nifl基因的核苷酸同源性为47.2%,与肺炎克氏杆菌nifl基因的核苷酸同源性为49.1%。由此看来... 详细信息

以棕色固氮菌和肺炎克氏杆菌的nifl基因较保守的N-端区设计了一对PCR引物,对巴西固氮螺菌总DNA进行扩增。序列分析结果表明,扩增片段与棕色固氮菌nifl基因的核苷酸同源性为47.2%,与肺炎克氏杆菌nifl基因的核苷酸同源性为49.1%。由此看来,巴西固氮螺菌与肺炎克氏杆菌和棕色固氮菌的nifl基因同源性很低。

关键词：巴西固氮螺菌固氮负调控基因 nifl

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阴沟肠杆菌(nifl- A^c) 工程菌株的构建

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植物生理学报（0257-4829) 1999年第3期25卷 269-273页

作者：邱德义沈炳福中国科学院上海植物生理研究所

采用基因定位突变的方法，在体外把来自ｐＢＲ３２２的四环素抗性（Ｔｃｒ）基因片段插入由ｐＳＴ１１４２质粒所携带的阴沟肠杆菌ｎｉｆＬ基因３’端的Ｓｍａ Ⅰ位点，再经细胞体内同源基因片段的重组交换，选择获得了在染色体上... 详细信息

采用基因定位突变的方法，在体外把来自ｐＢＲ３２２的四环素抗性（Ｔｃｒ）基因片段插入由ｐＳＴ１１４２质粒所携带的阴沟肠杆菌ｎｉｆＬ基因３’端的Ｓｍａ Ⅰ位点，再经细胞体内同源基因片段的重组交换，选择获得了在染色体上ｎｉｆＬ突变的阴沟肠杆菌Ｅ１２和Ｅ１３，两者Ｔｃｒ基因插入ｎｉｆＬ的转录方向相反。经分析显示，Ｅ１３（ｎｉｆＬ－）由于Ｔｃｒ基因插入后，在ｎｉｆＡ上游产生具有启动子功能的核苷酸序列（ＴＴＴＣＡＴＡ），激活ｎｉｆＡ的表达。当Ｅ１３和Ｅ１２被引入多拷贝组成型ｎｉｆＡ质粒ｐＢＦ１０１后，在有氨条件下ｎｉｆ基因去阻遏表达，呈高的固氮酶活力，与野生型Ｅ２６（ｐＢＦ１０１）比较，其比活力提高近１

关键词：基因表达 nifl nifA 阴沟肠杆菌工程菌株

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nifl-NifA固氮转录调控系统的研究进展

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生命的化学 2021年第9期41卷 1935-1943页

作者：王语涵高宇王丰梅子青北京理工大学生命学院分子医学与生物诊疗工业和信息化部重点实验室北京100081 北京科技大学化学与生物工程学院北京100083

固氮菌中有序、高效的生物固氮过程由复杂的分子机制调控。在自生固氮菌中,nifl-NifA二元系统通过感知细胞的氧化还原信号和能量状态实现对nif基因簇转录的精细调控,进而参与生物固氮的调控。当固氮菌处于厌氧微环境和氮缺乏条件下时,ni... 详细信息

固氮菌中有序、高效的生物固氮过程由复杂的分子机制调控。在自生固氮菌中,nifl-NifA二元系统通过感知细胞的氧化还原信号和能量状态实现对nif基因簇转录的精细调控,进而参与生物固氮的调控。当固氮菌处于厌氧微环境和氮缺乏条件下时,nif基因的转录激活蛋白NifA与RNAP-σ54全酶结合,激活nif基因簇的转录,促进固氮酶的合成。在有氧或氮充足条件下,nifl与NifA发生直接相互作用,抑制NifA的转录激活功能。此外,作为感受细胞氮水平的PⅡ蛋白GlnK分子,通过其共价修饰的尿苷酰化的转变参与nifl-NifA系统的转录调控。本文以模式生物棕色固氮菌为例探讨了自生固氮菌的nif基因转录调控机制,为自生固氮调控研究提供了初步的综合性数据。

关键词：生物固氮 nifl NifA GlnK

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