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Locking Function of a Key Residue in Kinesin＇s Gating Mechanism

Chinese Physics Letters 2014年第4期31卷 201-205页

作者： GENG Yi-Zhao ZHANG Hui JI Qing YAN Shi-Wei College of Nuclear Science and Technology Beijing Normal University Beijing 100875 School of Science Hebei University of Technology Tianjin 300401 Institute of Biophysics Hebei University of Technology Tianjin 300401

In kinesin＇s mechanochemical cycle, ATP＇s binding to the nucleotide-free leading head is exquisitely gated so that futile hydrolysis is effectively avoided, Experiments show that, when both kinesin heads bind to a microtubule~ ATP cannot bind to kinesin＇s leading head when the neck linker （NL） of this head has a backward orientation. How NL＇s backward orientation is maintained needs understanding on a structural basis. By using steered molecular dynamics and rrmtation simulations, we investigate the backward-pointing conformation of the leading head＇s NL under different inter-head tensions. We find that the NL cannot keep in a strict backward orientation solely by the inter-head tension. LYS325 （amino acid sequence in 2KIN） has an assistant locking function which locks the NL and β0 to the β-domain. This locking function has an enhanced positive cooperation with the inter-head tension. When the inter-head tension is weakened, this locking function can be broken, resulting in a loose backward orientation of the NL. The difference between the strict and loose backward orientation of the NL might be a crucial factor in the gating mechanism. These results are consistent with relevant experiments and proposals.

关键词： KINESIN MICROTUBULES HYDROLYSIS nucleotides -- spectra CONFORMATIONAL analysis AMINO acid sequence

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