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无机化学学报 2011年第2期27卷 245-250页

作者：赵冰段炼刘文赵亚琴杨斌盛山西大学分子科学研究所太原030006

本文通过分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白n端半分子loop区的首个氨基酸,天冬氨酸Asp37和Asp73,分别突变为带相反电荷的赖氨酸。使用铽敏化荧光、TnS疏水探针研究了八肋游仆虫中心蛋白n端半分子loop区的首个氨基酸的作用。结果表明:... 详细信息

本文通过分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白n端半分子loop区的首个氨基酸,天冬氨酸Asp37和Asp73,分别突变为带相反电荷的赖氨酸。使用铽敏化荧光、TnS疏水探针研究了八肋游仆虫中心蛋白n端半分子loop区的首个氨基酸的作用。结果表明:当中心蛋白loopⅠ区37位的天冬氨酸突变为赖氨酸后,loopⅠ丧失了金属离子结合能力,进而影响了中心蛋白依赖于金属离子的构象变化;而loopⅡ区73位的天冬氨酸突变为赖氨酸后仍保持金属离子结合能力,依赖于金属离子的构象变化减小。中心蛋白发挥大部分生物功能都依赖于金属离子,这就表明loopⅠ区37位的天冬氨酸在中心蛋白发挥生物功能时起着重要作用,是不可缺少的。在10 mmol·L-1 Hepes、pH 7.4、20 mmol·L-1 KCl条件下,八肋游仆虫中心蛋白n端半分子loopⅡ与金属离子Tb3+和Ca2+的结合常数分别为:KⅡ(Tb3+)=(8.31±0.18)×104 L·mol-1和KⅡ(Ca2+)=(0.94±0.12)×102 L·mol-1,中心蛋白n端半分子的两个金属结合部位结合能力顺序为:Ⅰ>Ⅱ。

关键词：中心蛋白 n端半分子 Tb3+ Ca2+ TnS

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