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Functionalization of micropipette tips with hydrophobin-laccase chimera and application to the electrochemical determination of caffeic acid in tea samples

引用

Food Bioscience 2023年第2期52卷 1362-1368页

作者： Ilaria Stanzione Anna Pennacchio Alessandra Piscitelli Paola Giardina b Estefania Costa-Rama M.Teresa Fernandez-Abedul Department of Physical and Analytical Chemistry University of OviedoSpain Department of Chemical Sciences University of Naples“Federico II”Italy

Performing on-site measurements is one of the main challenges of current(bio)chemical *** tips,which are among the most common utilities in laboratories,can be useful and cheap elements for designing out-of-the-box innovative analytical ***,most of the analytical properties of these bioplatforms depend on the immobilization of the recognition element(e.g.,enzymes).In this context,we have recently designed a chimeric protein in which laccase PoxA1b from the fungus Pleurotus ostreatus has been genetically fused to the class I hydrophobin *** ability to self-assemble at hydrophobic-hydrophilic interfaces of hydrophobin,allows an easy laccase *** this work,the Vmh2-PoxA1b fusion protein was immobilized into common polypropylene micropipette tips to develop an innovative enzymatic bioplatform that can produce fast results in a simple *** proof of applicability,the platform was applied to the determination of caffeic acid by enzymatic oxidation and further electrochemical reduction of the product on a screen-printed electrode,achieving a limit of detection of 1.4-10^(-6) *** was then used for determining caffeic acid in tea samples.

关键词： Fusion protein Laccase micropipette tips Electrochemical detection Caffeic acid

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