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Purification and Biochemical Characterization of N-methyl-Histidylesterase from Camel （Camelus dromedarius） Liver

Journal of Chemistry and Chemical Engineering 2011年第8期5卷 671-683页

作者： Manal H. A. Ahmad Ghaleb M. Abuerreish Department of Biological Sciences Faculty of Science University of Jordan Amman 11942 Jordan

Camel Liver Esterase （LE） was isolated through five consecutive steps： Extraction with Tris/HCl buffer, pH 8, precipitation with ammonium sulfate, affinity chromatography on Affi-gel-butyric acid and on Affi-gel-oleic acid, and preparative polyacrylamide gel electrophoresis （PAGE）. The Km values were found as： methyl butyrate （8.3 mM）, α-naphthyl acetate （3.65 mM）, 13-naphthyl myristate （66.7 mM）, p-nitrophenyl acetate （0.29 mM）, and phenyl acetate （5.26 mM）. The Ki of LE inhibition by bis（4-nitrophenyl） phosphate was 7.9 p.M, and 58 μM by phenyl-methyl-sulfonyl fluoride. The inhibition by these inhibitors is irreversible. p-Hydroxymercuribenzoate or ethylenediamine-tetra-acetic acid did not inhibit the enzyme. LE showed a dimeric structure with molecular weight of 129 kD. The energy of activation of LE was 15.0, 5.5 and 10.75 Kcal, using the substrates： a-naphthyl acetate, p-nitrophenyl acetate, and methyl butyrate, respectively. The optimal pH for LE was between 8 and 10. The N-terminus was found as aspartic acid. The percentage of glycine residues （13.3%） was the highest whereas the percentage of cysteine residues （0.68%） was the lowest in LE. Amino acid composition shows that LE has -50% of its histidine residues as N-methylhistidines.

关键词： Camel. Camelus dromedarius Carboxyl esterase Esterase methylhistidyl esterase methyl-histidine Liver esterase

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