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met1-linked ubiquitination in cell signaling regulation

Biophysics Reports 2024年第4期10卷 230-240页

作者： Yanmin Guo Yuqin Zhao Yu-Sheng Cong Key Laboratory of Aging and Cancer Biology of Zhejiang Province Hangzhou Normal University School of Basic Medical Sciences

met1-linked ubiquitination(met1-Ub), also known as linear ubiquitination, is a newly identified atypical type of polyubiquitination that is assembled via the N-terminal methionine(met1) rather than an internal lysine(Lys) residue of ubiquitin. The linear ubiquitin chain assembly complex(LUBAC) composed of HOIP, HOIL-1L and SHARPIN is the sole E3 ubiquitin ligase that specifically generates met1-linked ubiquitin chains. The physiological role of LUBAC-mediated met1-Ub has been first described as activating NF-κB signaling through the met1-Ub modification of NEMO. However, accumulating evidence shows that met1-Ub is broadly involved in other cellular pathways including MAPK, Wnt/β-Catenin, PI3K/AKT and interferon signaling, and participates in various cellular processes including angiogenesis, protein quality control and autophagy, suggesting that met1-Ub harbors a potent signaling capacity. Here, we review the formation and cellular functions of met1-linked ubiquitin chains, with an emphasis on the recent advances in the cellular mechanisms by which met1-Ub controls signaling transduction.

关键词： Ubiquitin LUBAC met1-linked ubiquitination Cell signaling

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