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Structural, thermal and enzymatic analysis of naturally occurring and D-amino acid substituted peptides

Advances in Bioscience and Biotechnology 2012年第7期3卷 900-908页

作者： Velmurugan Punitha Raghava Rao Jonnalagadda Balachandran Unni Nair Council of Scientific and Industrial Research-Central Leather Research Institute Chemical Laboratory Chennai India

Designing of new peptide materials for biomedical and protein engineering applications are important. In the present work an attempt has been made to study the effect of D-leu in collagen like tetra peptide on the structure and stability of peptide against enzymes and results are compared with its chiral counterpart L-form. Effect of replacement of L-leu in leu-gly-pro-ala tetra peptide with D-leu on structure has been studied using circular dichroic spectroscopy (CD). Our findings suggest that, D-leu substitution leads to conformational changes in leu-gly-pro-ala secondary structure from β-sheet to turns. L → D-leu Configurational changes in leu-gly-pro-ala owes to enhanced thermal stability which has been substantiated through CD and differential scanning calorimetry. Change in chirality of the leucine inhibits collagenolytic activity, which enables to design selective inhibition of proteases with greater specificity.

关键词： Collagen-Like Peptide Configurational Change leu-gly-pro-ala Collagen Chirality Amino Acid

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