检索结果-南通市图书馆

生物技术通报 2024年第3期40卷 322-332页

作者：杨伟杰杨周林朱浩东魏煜刘君刘训四川轻化工大学生物工程学院宜宾644000 酿酒生物技术及应用四川省重点实验室宜宾644000

【目的】地衣素(lichenysin)作为一种脂肽类物质,对白酒风味形成有促进作用。为研究地衣素合成酶中硫酯酶模块lchad蛋白的性质和功能,采用传统分离纯化方法从酿酒大曲样品中,筛选产地衣素的芽孢杆菌菌株。【方法】采用质谱串联的方式检... 详细信息

【目的】地衣素(lichenysin)作为一种脂肽类物质,对白酒风味形成有促进作用。为研究地衣素合成酶中硫酯酶模块lchad蛋白的性质和功能,采用传统分离纯化方法从酿酒大曲样品中,筛选产地衣素的芽孢杆菌菌株。【方法】采用质谱串联的方式检测发酵产物,通过形态学、生理生化实验和构建系统发育树,分析菌株的种属关系。以筛选出的菌株基因组DNA为模板克隆lchad基因,在大肠杆菌中异源表达lchad蛋白并用镍柱纯化。利用在线软件对lchad蛋白进行生物信息学分析,探究lchad蛋白的性质和功能。【结果】在大曲中筛选获得的菌株YC7为地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis),其发酵产物中含有地衣素A(D或G)的同系物,表明菌株YC7为地衣素产生菌。lchad蛋白的可溶性表达研究发现,在温度为20℃,IPTG终浓度为100μg/mL条件下可诱导lchad蛋白异源表达,并形成可溶性蛋白,其分子量约为27.62 kD。镍柱纯化结果显示,在咪唑浓度为250 mmol/L时,可获得较高纯度的lchad蛋白。生物信息学分析结果表明,lchad蛋白为稳定的亲水性蛋白,无信号肽,理论等电点(pI)为7.23,含有一个GrsT保守结构域。lchad蛋白的二级结构包含43.5%的α-螺旋,13.82%的β-折叠,5.69%的β-转角,其三级结构与表面活性素合成酶的硫脂酶模块相似。【结论】筛选得到的地衣芽孢杆菌YC7菌株可产地衣素,其lchad基因编码的蛋白为27.62 kD的亲水性蛋白,异源表达获得可溶性lchad蛋白,该蛋白可能与合成表面活性素的硫酯酶模块功能相似。

关键词： lchad蛋白地衣素地衣芽孢杆菌质谱检测可溶性表达生物信息学

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