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Modification of the substrate specificity of leucine dehydrogenase by site‑directed mutagenesis based on biocomputing strategies

引用

Systems Microbiology and Biomanufacturing 2023年第2期3卷 384-392页

作者： Jiapeng lu Zengyu Wang Yingying Jiang Zhoutong Sun Wei luo The Key laboratory of Carbohydrate Chemistry and Biotechnology Ministry of Education School of BiotechnologyJiangnan UniversityWuxi 214000Jiangsu ProvinceChina Tianjin Institute of Industrial Biotechnology Chinese Academy of SciencesTianjin 300308China

Synthesis of chiral amines by amine dehydrogenase has the advantages of environmental friendliness,high stereoselectivity,and mild reaction conditions.However,amine dehydrogenase has low catalytic activity,which greatly limits its application in the large-scale synthesis of chiral amines.In this study,a novel amine dehydrogenase was obtained by modifying the substrate specificity of leucine dehydrogenase via computer-aided protein engineering strategy.Furthermore,conservation analysis,homology modeling and molecular docking analysis were carried out via biocomputing strategy to select the mutation sites,and the mutants l52S and T143C were obtained.The enzyme activities of the two mutants to 2-pentanone were 1.55 U/mg and 2.06 U/mg,respectively.The enzyme activity of the latter was 188%and the Tm value was 2.55°Chigher than those of the original mutant,which laid a foundation for the efficient preparation of chiral amines by using this novel enzyme.

关键词： Amine dehydrogenase l-leucine dehydrogenase Semi-rational design Protein engineering Substrate binding pocket

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