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A thermodynamic investigation on the binding of mercury ion with myelin basic protein at different temperatures

Chinese Chemical Letters 2011年第5期22卷 623-625页

作者： G.Rezaei Behbehani L.Barzegar A.A.Saboury S.Ghammami Chemistry Department Faculty of ScienceIslamic Azad UniversityTakestan BranchTakestanIran Institute of Biochemistry and Biophysics University of TehranTehranIran Department of Chemistry Imam Khomeini International UniversityQazvinIran

A thermodynamic study on the interaction of myelin basic protein with mercury ion was studied by using isothermal titration calonmetry,ITC,at 300.15,310.15 and 320.15 K in Tris buffer solution at pH *** enthalpies of MBP ＋ Hg^（2＋） interaction are reported and analysed in terms of the extended solvation *** was found that MBP has two identical and non-cooperative binding sites for Hg^（2＋） *** intrinsic dissociation equilibrium constants are 99.904,112.968 and 126.724μmol/L,and the molar enthalpy of binding are -11.634,-10.768 and -10.117kJ mol^（-1） at 300.15,310.15 and 320.15 K,respectively.

关键词： Myelin basic protein Mercury ion isothermal titration calorimtry Binding parameters

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