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Interaction of hsp40 with influenza virus M2 protein: implications for PKR signaling pathway

Protein & Cell 2010年第10期1卷 944-955页

作者： Zhenhong Guan Di Liu Shuofu Mi Jie Zhang Qinong Ye Ming Wang George F.Gao Jinghua Yan College of Veterinary Medicine China Agricultural UniversityBeijing 100094China CAS Key Laboratory of Pathogenic Microbiology and Immunology Institute of MicrobiologyChinese Academy of SciencesBeijing 100101China Beijing Institute of Biotechnology Beijing 100850China Beijing Institutes of Life Science Chinese Academy of SciencesBeijing 100101China

Influenza virus contains three integral membrane proteins:haemagglutinin,neuraminidase,and matrix protein(M1 and M2).Among them,M2 protein functions as an ion channel,important for virus uncoating in endosomes of virus-infected cells and essential for virus *** an effort to explore potential new functions of M2 in the virus life cycle,we used yeast two-hybrid system to search for M2-associated cellular *** of the positive clones was identified as human hsp40/Hdj1,a DnaJ/hsp40 family ***,we report that both BM2(M2 of influenza B virus)and A/M2(M2 of influenza A virus)interacted with hsp40 in vitro and in *** region of M2-hsp40 interaction has been mapped to the CTD1 domain of ***40 has been reported to be a regulator of PKR signaling pathway by interacting with p58^(IPK) that is a cellular inhibitor of *** is a crucial component of the host defense response against virus *** therefore attempted to understand the relationship among M2,hsp40 and p58^(IPK) by further *** results demonstrated that both A/M2 and BM2 are able to bind to p58^(IPK)in vitro and in vivo and enhance PKR autophosphorylation probably via forming a stable complex with hsp40 and P58^(IPK),and consequently induce cell *** results suggest that influenza virus M2 protein is involved in p58^(IPK)mediated PKR regulation during influenza virus infection,therefore affecting infected-cell life cycle and virus replication.

关键词： M2 protein of influenza virus hsp40 P58^(IPK) protein interaction PKR signal pathway

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Heat Shock Protein 40 (hsp40) and hsp70 Protein Expression in Oral Squamous Cell Carcinoma (OSCC)

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Journal of Cancer Therapy 2013年第3期4卷 734-741页

作者： Adi Prayitno Elyana Asnar Okid Parama Astirin Dinar Rosmala Suhartono Taat Putra Departement of Pathobiology Faculty of Medicine University of Airlangga Surabaya Indonesia Department of Biology Faculty of Science and Mathematica University of Sebelas Maret Surakarta Indonesia Department of Dental and Oral Disease Faculty of Medicine University of Sebelas Maret Surakarta Indonesia Department of Ear-Nose-Throat Faculty of Medicine University of Sebelas Maret Surakarta Indonesia

Introduction: As a chaperone, heat shock protein acts as central integrators of protein homeostasis in cell. The form of these functions is to help setting up a complex protein molecular fold (folded protein) in many important settings, such as growth, differentiation, and the ability to live. It has become clear that the control system plays an important role if the folding process fails or an error occurs, causing folding abnormalities and targeted functionality to accumulate. The accumulation of faulty protein folding would harm cells and can result in death. Apparently, there is a correlation between protein folding error with various diseases, such as diabetes mellitus and cancer. Method: We examined protein levels in all samples using Dotblott with monoclonal antibody anti-hsp40 and anti-hsp70. Levels of the protein content was read using a densitometer. Modification of Dot Blot was as follows: treatment was conducted with 3 × SSC, added with 20 mL blocking solution, add with total protein samples of 10 mg/ml on nitrocellulose paper, prehybridized, incubated at 70° for 30 seconds, incubated at 70° for 30 seconds with primary antibody anti-hsp40 or hsp70 protein and then added with second antibody HRP anti-hsp40 or hsp70 protein, treated with 3 × SSC and visualized with TSA HRP, and then administered with streptavidin, biothynil tyramide, and, finally, added with chromogen (DAB) in a confined space. Result: From the analysis of the data using Manova test with Wilk’s Lambda, there were significant differences in the levels of hsp40 between Benign Oral Lesion (mean 688.31 area) and OSCC (mean 1354.59 area) patients (p 0.070), there was also a highly significant difference in hsp70 levels between patients who experienced Benign Oral Lesion (mean 529.82 area) and OSCC (mean 1346.32 area) patients (p 0.006). Conclusion: OSCC patients have increased hsp70 levels, so it is possible that something is going wrong in protein folding. Errors in protein folding result in a

关键词： Chaperone hsp40 hsp70 Misfolding OSCC

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hsp40 intracts directly with the native state of the yeast prion protein Ure2 and inhibits formation of amyloid-like fibrils

HSP40 intracts directly with the native state of the yeast p...

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第九届全国酶学学术讨论会暨邹承鲁诞辰85周年纪念会

作者： Harriёt M．Loovers Gary W．Jones Pamela J．E．Rowling Laura S．Itzhaki Sarah Perrett Department of Biology National University of Ireland MaynoothMaynoothCo．Kildare．Ireland MRC Cancer Cell Unit Hutchison/MRC Research CentreHills RoadCambridge CB2 2 XZUK． National Laboratory of Biomacromolecules Institute of BiophysicsChinese Academy of Sciences

Ure2 is the protein determinant of the [URE3] prion phenotype in Saccharomyces cerevisiae and consists of a flexible N-terminal prion-determining domain and a globular C-terminal glutathione transferase-like *** of th... 详细信息

关键词： priori amyloid chaperone hsp40

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Relationship between domain structure and folding mechanism for type Ⅰ and type Ⅱ hsp40 chaperones

Relationship between domain structure and folding mechanism ...

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第九届全国酶学学术讨论会暨邹承鲁诞辰85周年纪念会

作者： Sarah Perrett Institute of Biophysics Chinese Academy of Sciences

hsp40 family members play an indispensable role in the cell,by facilitating and regulating hsp70 binding of non-native or nascent polypeptides,and thus assisting correct protein *** Ⅰ and type Ⅱ hsp40s,such as yeast... 详细信息

关键词： hsp40 chaperone stability folding

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拟南芥hsp40蛋白AtDjA5在大肠杆菌中的功能分析

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四川大学学报（自然科学版） 2015年第5期52卷 1117-1122页

作者：陈鹏徐西兵胡屹玲杨毅四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室成都610064

通过分析大肠杆菌dnaJ缺失菌株在43℃下的生长表型,发现AtDjA5及其J-Domain能够功能性地替换DnaJ及其J-Domain.免疫共沉淀实验结果表明AtDjA5与DnaK存在相互作用.由Western blot检测推测AtDjA5能够稳定大肠杆菌热激转录因子σ32并下调... 详细信息

通过分析大肠杆菌dnaJ缺失菌株在43℃下的生长表型,发现AtDjA5及其J-Domain能够功能性地替换DnaJ及其J-Domain.免疫共沉淀实验结果表明AtDjA5与DnaK存在相互作用.由Western blot检测推测AtDjA5能够稳定大肠杆菌热激转录因子σ32并下调热激蛋白DnaK表达量.这些发现说明AtDjA5在大肠杆菌中具有与DnaJ相似的功能.

关键词：热激蛋白 hsp40 DnaJ AtDjA5 免疫共沉淀

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短暂全脑缺血对海马CA1区神经元热休克蛋白hsp40变化影响

短暂全脑缺血对海马CA1区神经元热休克蛋白Hsp40变化影响

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作者：谢天吉林大学

学位级别：硕士

hsp40是热休克蛋白的重要成员之一。热休克蛋白是的一类结构上高度保守，并且有着重要生理功能的多肽类蛋白质分子家族。广泛存在于从细菌至哺乳动物中。1982年Kirino报道，短暂性全脑缺血实验导致沙鼠海马CA1区神经元的延迟性死亡现象... 详细信息

hsp40是热休克蛋白的重要成员之一。热休克蛋白是的一类结构上高度保守，并且有着重要生理功能的多肽类蛋白质分子家族。广泛存在于从细菌至哺乳动物中。1982年Kirino报道，短暂性全脑缺血实验导致沙鼠海马CA1区神经元的延迟性死亡现象。脑缺血将触发一系列分子水平上的改变，这些改变在缺血发生后几小时至几天内发生。蛋白聚集物的产生是导致神经元延迟性死亡的主要因素之一。但在常生理情况下，由于细胞内蛋白质量控制系统能够监控细胞内生成的异常蛋白质，及时地将其清除掉，细胞内并不形成具有细胞毒作用的蛋白聚集物。hsp40是细胞内蛋白质量系统的重要组成部分之一。hsp40的生物学作用主要有两大方面：首先，能够与异常蛋白质上暴露于外部的疏水集团结合，阻止异常蛋白相互黏连，防止蛋白聚集物形成，并且参与变性蛋白质的修复。其次，协助hsp70共同发挥其生理作用，可调节hsp70的功能。另有报道称hsp40可协同hsp70将异常蛋白质转运至蛋白质降解系统。目的：明确短暂脑缺血再灌注后海马CA1区神经元内hsp40的含量变化，探讨hsp40对蛋白聚集物形成的影响。方法：采用大鼠20min全脑缺血模型。28只雄性Wistar大鼠按照再灌注时间分依次分为假手术组，4h恢复组，24h恢复组，72h恢复组,每组7只大鼠。采用免疫组织化学法结合激光扫描共聚焦显微镜观察短暂脑缺血再灌注后热休克蛋白hsp40在海马CA1区神经元内的分布变化。进一步应用差速离心结合蛋白印迹分析短暂脑缺血再灌注后热休克蛋白hsp40在细胞内的含量变化。结果：（1）免疫组化激光扫描共聚焦显微镜研究显示，短暂脑缺血后再灌注海马CA1区神经元胞浆内的hsp40先开始减少，而后胞核内hsp40再减少，直至神经元全部死亡。（2）差速离心与蛋白印迹分析显示短暂脑缺血后再灌注海马CA1区神经元胞浆内的hsp40由1.00±0.08逐渐减少至再灌注24h后的0.24±0.06（P＜0.01）;神经元内的蛋白聚集物中hsp40含量由1.00±0.19升高至再灌注24h后的8.42±1.38（P＜0.01）。结论：短暂脑缺血再灌注后海马CA1区神经元内hsp40的显著减少是导致细胞毒作用的蛋白聚集物形成的一个重要因素，进而导致延迟性神经元死亡。

关键词：短暂脑缺血蛋白聚集物热休克蛋白 hsp40

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热休克蛋白40（hsp40）在卵巢癌中的初步研究

热休克蛋白40（HSP40）在卵巢癌中的初步研究

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作者：麦虹广西医科大学

学位级别：硕士

目的:检测hsp40(heat shock protein 40)mRNA在卵巢癌组织中的表达与手术-病理分期、组织分化的关系;检测hsp40自身抗体IgG在卵巢癌患者血清中的含量及与CA125联合检测在卵巢癌诊断中的作用。方法:采用半定量RT-PCR方法检测16例卵巢癌... 详细信息

目的:检测hsp40(heat shock protein 40)mRNA在卵巢癌组织中的表达与手术-病理分期、组织分化的关系;检测hsp40自身抗体IgG在卵巢癌患者血清中的含量及与CA125联合检测在卵巢癌诊断中的作用。方法:采用半定量RT-PCR方法检测16例卵巢癌组织、5例卵巢良性肿瘤组织、6例正常卵巢组织中hsp40mRNA的表达情况,将结果与临床及病理资料进行统计学分析;采用酶联免疫吸附法(ELISA法)检测24例卵巢癌患者、7例卵巢良性肿瘤患者、16例正常女性血清中hsp40自身抗体IgG的含量,将结果与手术-病理分期、组织分化资料进行统计学分析;比较单独检测血清中hsp40自身抗体IgG及与CA125联合检测时在卵巢癌诊断中的作用。结果:***40在卵巢癌组织、卵巢良性肿瘤组织及正常卵巢组织中均有表达,但在卵巢癌组织中的相对表达水平明显高于正常卵巢组织中的相对表达水平,差异有显著性(p=0.003);在卵巢癌组织中的相对表达水平也高于巢良性肿瘤组织,差异有显著性(p=0.005);但卵巢良性肿瘤与正常卵巢组织中hsp40的相对表达水平差异无显著性(p=0.2)。***40在晚期(Ⅲ-Ⅳ)卵巢癌组织中的相对表达水平与早期(Ⅰ-Ⅱ)的相对表达水平相比差异无显著(p=0.11)。3.高-中分化组织中hsp40的相对表达水平与低分化组织中的相对表达水平相比差异无显著性(p=0.456)。4.癌血清组hsp40自身抗体IgG的阳性率与非癌血清组的阳性率相比差异有显著性(p=0.01);癌血清组阳性率与正常血清组阳性率相比差异有统计学意义(p=0.029)。5.早期与晚期病例血清中hsp40相应自身抗体阳性率相比较无统计学差异(p=0.65)。6.高-中分化病例血清中hsp40相应自身抗体的阳性率与低分化病例血清的阳性率相比较差异无显著性(p=1.0)。7.单独用hsp40和CA125检测卵巢癌时敏感性分别为41.6%、75%,特异性分别为91.3%、86.95%,准确性分

关键词：卵巢癌 hsp40 hsp40自身抗体IgG

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热应激过程中虹鳟热休克蛋白基因hsp40和hsp90β mRNA表达变化

热应激过程中虹鳟热休克蛋白基因HSP40和HSP90β mRNA表达变化

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作者：李珍甘肃农业大学

学位级别：硕士

虹鳟(Oncorhynchus mykiss)属于典型的冷水性鱼类,对高温的耐受能力差,其适宜生长的温度范围为12℃8℃。为了明确虹鳟热应激反应的调控机制,本研究采用Real-time FQ-PCR(fluorescent quantitative polymerase chain reaction)方法,对热应激前(18℃,0 h)、25℃持续热应激2 h、4 h、8 h和12 h以及应激后恢复6 h(18℃,HSR)的虹鳟鳃、肝脏、脾脏、心脏、头肾和全脑等6种组织中hsp40和hsp90βmRNA表达变化进行了检测分析。具体结果如下:1.热应激前,心脏和脑组织中hsp40和hsp90βmRNA表达量均比较高(Phsp40和hsp90βmRNA的表达量,在持续热应激过程中,hsps均表现为先上升后下降的趋势。2.热应激过程中,hsp40在心脏组织的表达量最高,其次为肝脏组织和脑组织。鳃组织hsp40 mRNA表达量在2 h达到最大值,心脏、肝脏、脾脏、头肾和脑组织均在4 h达到最大值。3.热应激过程中,hsp90β在心脏组织中表达量最高,其次为脑组织和肝组织。心脏和脾脏组织中hsp90βmRNA表达量均在4 h达到最大值,脑组织中在8 h达到最大值,鳃、肝脏和头肾组织中均在12 h达到最大值。4.与热应激前相比,热应激过程中hsp40和hsp90βmRNA表达量的上调倍数最大的组织均为脾脏组织,说明脾脏组织对热刺激最为敏感。5.热应激过程中,心脏、脑和肝脏中hsp40、hsp90β的表达量均较高;热应激恢复后,心脏和脑组织中的hsp40未恢复到热应激前水平,肝脏和脑组织中的hsp90β未恢复到热应激前水平。推测心脏、脑和肝这些组织可能重点受到保护,并在热压力消除后,其恢复较为缓慢。

关键词：虹鳟热休克蛋白热应激 hsp40 hsp90β mRNA FQ-PCR

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中间球海胆hsp40基因的鉴定及其生物功能的初步分析

中间球海胆HSP40基因的鉴定及其生物功能的初步分析

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作者：李婷婷大连海洋大学

学位级别：硕士

中间球海胆(Strongylocentrotus intermedius),又称虾夷马粪海胆,是国内外公认的优质海胆种类之一,也是目前我国最主要的海胆养殖种类。近年来,受全球气候变暖影响,我国夏季中间球海胆养殖海区水温持高不下,引发养殖中间球海胆死亡现象... 详细信息

中间球海胆(Strongylocentrotus intermedius),又称虾夷马粪海胆,是国内外公认的优质海胆种类之一,也是目前我国最主要的海胆养殖种类。近年来,受全球气候变暖影响,我国夏季中间球海胆养殖海区水温持高不下,引发养殖中间球海胆死亡现象频繁发生,现已成为阻碍我国中间球海胆养殖产业发展的瓶颈问题。热休克蛋白(Heat shock proteins,hsps)又称热应激蛋白,在动物的热应激、细胞免疫应答、生长发育等过程中均发挥重要的分子伴侣作用。为了探究hsp40基因在中间球海胆响应温度处理过程中的表达规律及生物学作用,本研究首次克隆了中间球海胆hsp40基因(命名为Sihsp40)的c DNA全长,分析了该基因的序列特征,同时利用实时荧光定量PCR(Quantitative real-time PCR,q RT-PCR)检测了Sihsp40在成体中间球海胆中的组织表达规律及其响应温度骤升和温度缓升的表达模式及规律,以期进一步丰富hsp40基因生物学功能的基础数据,为全面掌握海胆响应温度处理的分子表达及调控规律提供新的参考资料。本研究获得的主要结果如下:***40的序列特征及表达模式。结果显示,Sihsp40全长1119 bp,其中,开放阅读框(Open reading frame,ORF)为720 bp,编码240个氨基酸,5'非翻译区(5'-UTR)和3'非翻译区(3'-UTR)长度分别为77 bp和322 bp。预测的Sihsp40的相对分子质量为36.20 k Da,等电点(p I)为9.50。序列分析显示,Sihsp40为疏水性蛋白,含有典型的Dna J蛋白家族特征性结构域-Dna J结构域(3-180 aa),无跨膜结构及信号肽。同源性分析显示,Sihsp40的氨基酸序列与紫球海胆(Strongylocentrotus purpuratus)的hsp40序列相似性最高(75.31%)。组织表达规律分析结果显示,Sihsp40在所检测组织中均有表达。其中,管足和性腺中Sihsp40的相对表达量显著高于其他3种组织(P40响应温度骤升的表达规律研究。利用qRT-PCR检测了温度骤升后Sihsp40在中间球海胆管足、体腔细胞、肠和性腺中的相对表达情况。结果发现,与20℃对照组相比,Sihsp40在成体中间球海胆管足中的相对表达量在26℃骤升组的第48 h极显著下调(Phsp40在成体中间球海胆体腔细胞中的相对表达量在23℃骤升组和26℃骤升组的各个检测时间点均呈现相同的趋势,即,在处理后的第1.5 h、6 h、24 h和96 h呈现极显著下调趋势(Phsp40在成体中间球海胆肠组织中的相对表达量在23℃骤升组和26℃骤升组的各个检测时间点均呈现极显著上调的趋势(Phsp40在成体中间球海胆性腺中的相对表达量在23℃骤升组处理后的第6 h和96 h呈现显著上调趋势(Phsp40参与了中间球海胆各组织响应温度骤升的反应过程,且组织响应顺序存在一定差异,即,当处理温度为23℃时,管足最先响应,其次是体腔细胞,然后是肠组织,最后是性腺组织;当处理温度为26℃时,管足最先响应,其次是体腔细胞,然后是性腺组织,最后是肠组织。***40响应温度缓升的表达规律研究。利用qRT-PCR检测了温度缓升后Sihsp40在中间球海胆管足、体腔细胞、肠和性腺中的相对表达情况。结果显示,与20℃对照组相比,23℃缓升组和26℃缓升组,Sihsp40在成体中间球海胆管足、肠和性腺中的相对表达量在处理后的各个检测时间点均呈现极显著上调趋势(Phsp40在成体中间球海胆体腔细胞中的相对表达量在23℃缓升组的第48 h极显著下调(Phsp40参与了中间球海胆各组织响应温度缓升的反应过程,且组织响应顺序不存在差异,即,当海水温度缓升至23℃或26℃时,管足最先响应,其次是体腔细胞,然后是性腺组织,最后是肠组织。

关键词：中间球海胆 hsp40 基因克隆基因表达温度调控

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生精相关hsp40家族蛋白的研究进展

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现代生物医学进展 2009年第10期9卷 1960-1963页

作者：朱复希刘刚卢光琇中南大学生殖与干细胞工程研究所&人类干细胞国家工程研究中心湖南长沙410008

hsp40家族蛋白存在于从衣藻到哺乳动物的多种生物细胞内。早期研究表明hsp40/DnaJ蛋白作为hsp70蛋白的一种共伴侣分子,调节hsp70的ATP酶活性促进hsp70蛋白完成许多细胞过程,包括新生蛋白质的折叠、错误折叠蛋白质的解折叠、蛋白质的转... 详细信息

hsp40家族蛋白存在于从衣藻到哺乳动物的多种生物细胞内。早期研究表明hsp40/DnaJ蛋白作为hsp70蛋白的一种共伴侣分子,调节hsp70的ATP酶活性促进hsp70蛋白完成许多细胞过程,包括新生蛋白质的折叠、错误折叠蛋白质的解折叠、蛋白质的转运、组装和解离过程。近年来的研究表明hsp40与生精过程相关,本文就与生精相关的hsp40家族蛋白成员作一综述。

关键词： hsp40 DnaJ hsp70 生精过程

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