检索结果-南通市图书馆

Acta Botanica Sinica 2004年第1期46卷 58-62页

作者：边少敏赵剑峰吕玉兵赵颖周会娜王耀萍黄巨富中国科学院植物研究所光合作用与环境分子生理学重点实验室，北京100093 中国科学院生物物理研究所，北京100101

从限氨固氮培养基中培养的缺失nifH的棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii Lipmann)突变种DJ54中，分离纯化出部分纯的缺失femoco的钼铁蛋白(△nifH Avl)。用相同纯化方法分别从DJ35和UW45突变种中纯化的△nifE Avl和NifB^-Avl的纯度明... 详细信息

从限氨固氮培养基中培养的缺失nifH的棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii Lipmann)突变种DJ54中，分离纯化出部分纯的缺失femoco的钼铁蛋白(△nifH Avl)。用相同纯化方法分别从DJ35和UW45突变种中纯化的△nifE Avl和NifB^-Avl的纯度明显高于△nifH Avl的纯度。在合适的结晶条件下，可得到这三种蛋白的深棕色短斜四棱柱晶体。△nifH Avl与NifB^-Avl一样，晶体形成所需的时间比△nifE Avl的长。而它结晶所需的沉淀剂和缓冲液最适浓度则与△nifE Avl的相同。SDS—PAGE鉴定表明，结晶的△nifH Avl与OP Avl的组成相似。这表明，在△nifH Avl溶液中形成的晶体可能就是该蛋白质的晶体。

关键词：棕色固氮菌突变种固氮酶钼铁蛋白 nifH femoco 结晶沉淀剂缓冲液浓度

来源：

维普期刊数据库评论

在线全文

维普期刊数据库

学校读者我要写书评

暂无评论

Characterization of a FeMo cofactor-deficient MoFe protein from a nifE-deleted strain (DJ35) of Azotobacter vinelandii

引用

Science Bulletin 2005年第20期 51-56页

作者： ZHAO Ying1,2, BIAN Shaomin1,2, ZHANG Chunxi3, ZHOU Huina1,2, WANG Huangping1,4, ZHAO Jianfeng1 & HUANG Jufu1 1. Key Laboratory of Photosynthesis and Environmental Molecular Physiology, Institute of Botany, Chinese Academy of Sciences, Bei- jing 100093, China 2. Graduate School, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100039, China 3. Key Laboratory of Photochemistry, Institute of Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100080, China 4. Bioengineering College, Fujian Normal University, Fuzhou 360007, China

A MoFe protein （?nifE Av1） with a purity of80% was purified from a nifE-deleted mutant of Azotobac- ter vinelandii DJ35. Compared with MoFe protein purified from wild-type strain OP （OP Av1）, ?nifE Av1 had the same subunits composition, and had immune reaction with anti- body to OP Av1, but its relative mobility in anaerobic native polyacrylamide gel electrophoresis （PAGE） was a little larger than that of OP Av1. Metal analysis showed that Mo and Fe contents of ?nifE Av1 both apparently decreased. When complemented with OP Fe protein, ?nifE Av1 had no C2H2-reduction activity, but it could be in vitro activated by femoco extracted from OP Av1. The circular dichroism （CD） spectrum of ?nifE Av1 at450 nm was similar to that of OP Av1, while the EPR signal at g≈3.7 was absolutely silent, and the signal intensities at g≈4.3 and 2.0 decreased by 75% and 50%, respectively. The results indicated that ?nifE Av1 puri- fied from DJ35 was a femoco-deficient but P-cluster-con- taining MoFe protein.

关键词： Azotobacter vinelandii ?nifE Av1 femoco P-cluster EPR.

来源：

同方期刊数据库评论

在线全文

同方期刊数据库

学校读者我要写书评

暂无评论

欢迎您,

建议与咨询留下您的常用邮箱和电话号码，以便我们向您反馈解决方案和替代方法

时间限定

文献类型

馆藏选择

核心期刊

语言

文献类型

帮助

文字说明：

检索规则说明：

检索范例：

分类表

所选分类

限定检索结果

文献类型

馆藏范围

日期分布

学科分类号

主题

机构

作者

语言

在线全文

在线全文

请选择保存的检索档案：

请选择收藏分类：

通借通还

欢迎您,

建议与咨询 留下您的常用邮箱和电话号码，以便我们向您反馈解决方案和替代方法

时间限定

文献类型

馆藏选择

核心期刊

语言

文献类型

帮助

文字说明：

检索规则说明：

检索范例：

分类表

所选分类

限定检索结果

文献类型

馆藏范围

日期分布

学科分类号

主题

机构

作者

语言

在线全文

在线全文

请选择保存的检索档案： 新增检索档案 确定 取消

请选择收藏分类： 新增自定义分类 确定 取消

通借通还

建议与咨询留下您的常用邮箱和电话号码，以便我们向您反馈解决方案和替代方法

请选择保存的检索档案：

请选择收藏分类：