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Heterologous expression of bovine lactoferrin C‑lobe in Bacillus subtilis and comparison of its antibacterial activity with N‑lobe

引用

Systems Microbiology and Biomanufacturing 2022年第2期2卷 345-354页

作者： Liang Jin Lihong Li Wenchi Zhang Rongzhen Zhang Yan Xu The Key Laboratory of Industrial Biotechnology Ministry of EducationSchool of BiotechnologyJiangnan UniversityWuxi 214122China Solomon H.Snyder Department of Neuroscience Johns Hopkins University School of MedicineBaltimoreMD 21205USA

The natural concentration of bovine lactoferrin C-lobe is low and its separation by proteolytic enzyme digestion is ***,we expressed the codon-optimized fragment of C-lobe on plasmid pMA0911 with the P_(veg) promoter in Bacillus subtilis 168 at 20℃.The yield was 7.5 mg/L,and 90.6%purity was achieved using ammonium sulfate precipitation,Ni–NTA and molecular *** C-lobe at 10 mg/mL completely inhibited cell growth of Escherichia coli JM109(DE3)and Pseudomonas aeruginosa CGMCC 1.6740,and 48.4%of growth of Staphylococcus aureus CGMCC 1.282,the result is similar to that of 200 ng/mL *** minimum inhibitory concentrations of C-lobe were 4,8 and 16 mg/mL,while those of N-lobe were 128,256 and 512μg/mL for ***,*** and ***,*** is the frst report on bovine lactoferrin C-lobe expression and the comparative resistance of the recombinant N-and C-lobes in a food-safe strain of *** fndings ofer the potential to study the structure–function relationship of the N-and C-lobes recombinantly produced in the same host.

关键词： Bovine lactoferrin C-lobe Bacillus subtilis expression and purifcation Codon optimization Antibacterial activity Comparative resistance

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