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Molecular basis for the selective recognition and ubiquitination of centromeric histone H3 by yeast E3 ligase Psh1

Journal of Genetics and Genomics 2021年第6期48卷 463-472页

作者： Ning Zhou Liuxin Shi Shan Shan Zheng Zhou National Laboratory of Biomacromolecules CAS Center for Excellence in BiomacromoleculesInstitute of BiophysicsChinese Academy of SciencesBeijing 100101China University of Chinese Academy of Sciences Beijing 100089China

Centromeres are chromosomal loci marked by histone variant Cen H3(centromeric histone H3)and essential for genomic stability and cell *** budding yeast E3 ubiquitin ligase Psh1 selectively recognizes the yeast Cen H3(cse4)for ubiquitination and controls the cellular level of cse4 for proteolysis,but the underlying mechanism remains largely ***,we show that Psh1 uses a cse4-binding domain(CBD,residues 1-211)to interact with cse4-H4 instead of H3-H4,yielding a dissociation constant(Kd)of 27 ***1 recognizes cse4-specific residues in the L1 loop and a2 helix to ensure cse4 binding and *** map the Psh1-binding region of cse4-H4 and identify a wide range of cse4-specific residues required for the Psh1-mediated cse4 recognition and *** analyses reveal that histone chaperone Scm3 can impair cse4 ubiquitination by abrogating Psh1-cse4 ***,our study reveals a novel cse4-binding mode distinct from those of known Cen H3 chaperones and elucidates the mechanism by which Scm3 competes with Psh1 for cse4 binding.

关键词： cse4 CENP-A Psh1 Scm3 Selective recognition Ubiquitination

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