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cell surface activation of progelatinase A (proMMP-2) and cell migration

cell Research 1998年第3期8卷 179-186页

作者： NAGASE HIDEAKI（Department of Biochemistry and Molecular Biology,University of Kansas Medical Center, 3901 Rainbow Blvd,Kansas City, KS 66160. E-mail: hnagase@kumc.edu） Department of Biochemistry and Molecular Biology University of Kansas Medical Center 3901 Rainbow Blvd Kansas City KS 66160

Gelatinase A (MMP-2) is considered to play a critical role in cell migration and invasion. The proteinase is secreted from the cell as an inactive zymogen. In vivo it is postulated that activation of progelationase A (proMMP-2) takes place on the cell surface mediated by membrane-type matrix metalloproteinases (MT-MMPs). Recent studies have demonstrated that proMMP-2 is recruited to the cell surface by interacting with tissue inhibitor of metalloproteinases-2 (TIMP-2) bound to MT1MMP by forming a ternary complex. bee MT1-MMP closely located to the ternary complex then activates proMMP-2 on the cell surface. MT1-MMP is found in cultured invasive cancer cells at the invadopodia. The MTMMP/TIMP-2/ MMP- 2 system t bus provides localized expression of proteolysis of the extracellular matrix required for cell migration.

关键词： GelatinaseA MT-MMPs cell surface activation TIMP-2 Extracellular matrix

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