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Acetylation regulates ribonucleotide reductase activity and cancer cell growth

Acetylation regulates ribonucleotide reductase activity and ...

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中国生物化学与分子生物学会2019年全国学术会议暨学会成立四十周年

作者： Guo Chen Jun Fan Youwei Sun Michael Lammers Xingming Deng Department of Medical Biochemistry and Molecular Biology School of Medicine Jinan University Departments of Radiation Oncology Emory University School of Medicine and Winship Cancer Institute of Emory University Institute of Biochemistry Synthetic and Structural Biochemistry University of Greifswald

Ribonucleotide reductase(RNR), composed of RRM1 and RRM2 subunits, catalyzes the rate-limiting step in the de novo synthesis of deoxyribonucleotides triphosphate(dNTP) needed for DNA synthesis. Although allosteric regulation has been defined to control its activity to manipulate the dNTP pool balance and genomic integrity, insight into fine regulation is still limited. Here, we report that acetylation and deacetylation of the RRM2 subunit of RNR acts as a molecular switch that impacts RNR activity, dNTP synthesis, and DNA replication fork progression. Acetylation of RRM2 at K95 abrogates RNR activity by disrupting its homodimer assembly. RRM2 is directly acetylated by KAT7, and deacetylated by Sirt2, respectively. Sirt2, which level peak in S phase, sustains RNR activity at or above a threshold level required for dNTPs synthesis. We also find that radiation or camptothecin-induced DNA damage promotes RRM2 deacetylation by enhancing Sirt2-RRM2 interaction. Acetylation of RRM2 at K95 results in the reduction of the dNTP pool, DNA replication fork stalling, and the suppression of tumor cell growth in vitro and in vivo. This study therefore identifies acetylation as a regulatory mechanism governing RNR activity.

关键词： Ribonucleotide reductase Acetylation cancer nucleotide metabolism

来源： cnki会议评论

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