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Chain length-dependent cooperativity in fatty acid binding and oxidation by cytochrome P450_(BM3)(cyp102a1)

Protein & Cell 2011年第8期2卷 656-671页

作者： Benjamin Rowlatt Jake A.Yorke Anthony J.Strong Christopher J.C.Whitehouse Stephen G.Bell Luet-Lok Wong Department of Chemistry University of OxfordInorganic Chemistry LaboratorySouth Parks RoadOxford OX13QRUK

Fatty acid binding and oxidation kinetics for wild type P450_(BM3)(cyp102a1)from Bacillus megaterium have been found to display chain length-dependent homotropic *** and 13-methyl-myristate display Michaelis-Menten behavior while there are slight deviations with myristate at low ionic *** shows Michaelis-Menten kinetics and hyperbolic binding behavior in 100 mmol/L phosphate,pH 7.4,but sigmoidal kinetics(with an apparent intercept)in low ionic strength buffers and at physiological phosphate *** low ionic strength buffers both the heme domain and the full-length enzyme show complex palmitate binding behavior that indicates a minimum of four fatty acid binding sites,with high cooperativity for the binding of the fourth palmitate molecule,and the full-length enzyme showing tighter palmitate binding than the heme *** first flavin-to-heme electron transfer is faster for laurate,myristate and palmitate in 100 mmol/L phosphate than in 50mmol/L Tris(pH 7.4),yet each substrate induces similar high-spin heme *** palmitate in low phosphate buffer concentrations,the rate constant of the first electron transfer is much larger than *** results suggest that phosphate has a specific effect in promoting the first electron transfer step,and that P450_(BM3) could modulate Bacillus membrane morphology and fluidity via palmitate oxidation in response to the external phosphate concentration.

关键词： P450_(BM3) monooxygenase fatty acid cooperativity allosteric effect cyp102a1

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