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Theoretical Investigation on Binding Process of allophanate to AUophanate hydrolase

Chemical Research in Chinese Universities 2015年第6期31卷 1023-1028页

作者： ZHANG Zidong ZHANG Jilong ZHENG Qingchuan KONG Chuipeng LI Zhengqiang ZHANG Hongxing MA Jianzhang College of Wildlife Resource Northeast Forestry University Harbin 150040 P. R. China International Joint Research Laboratory of Nano-miero Architecture Chemistry Institute of Theoretical Chemistry Jilin University Changchun 130021 P. R. China Key Laboratory for Molecular Enzymology and Engineering Ministry of Education Jilin University Changchun 130012 P. R. China

t Several molecular simulation methods were integrated to investigate the detailed binding process of allo- phanate to allophanate hydrolase and predict their stable complex structure. The optimal enzyme-substrate complex conformation demonstrates that along with Arg307 and Tyr299, Gly124 is also one of the key anchor residues in the stable complex. The energetic calculation suggests the existence of an intermediate state in the enzyme-substrate binding process. The further atomic-level investigation illuminates that Tyr299, Arg307 and Ser172 can stabilize the substrate in the intermediate state. By this token, the residues Arg307 and Tyr299 function in both binding process and getting stable state.

关键词： allophanate hydrolase Molecular dynamics simulation Substrate binding Free energy Intermediate state

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