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棕色固氮菌钼铁蛋白分子量及钼铁含量
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吉林大学学报(自然科学版) 1977年 第3期 82-85页
作者: 林永齐 吉林大学化学化学系固氮组
棕色固氮菌固氮酶钼铁蛋白分子量有一些报导见表4,但存在着严重分歧,至今仍未统一,影响结构研究工作进展。我们用凝胶过滤法对二次结晶钼铁蛋白和二次柱分离钼铁蛋白(二者均为圆盘电泳均一,比活性在1000毫微克分子/分毫克蛋白以上)进... 详细信息
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细菌铁蛋白分子特性
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科学通报 1984年 第10期29卷 626-629页
作者: 李久蒂 王继文 图娅 阎隆飞 赵宝光 中国科学院植物研究所 中国科学院生物物理研究所 北京
真核生物中普遍存在的铁蛋白是由24个亚单位组成的蛋白质外壳包围着一电子密度很大的铁核所组成。在聚丙烯酰胺凝胶电泳图上铁蛋白单体呈现一很宽的重叠带,但在分辨率更高的等电点聚焦电泳上呈现出多条不连续的带,说明铁蛋白分子是由一... 详细信息
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铁蛋白报告基因在肿瘤分子影像中的研究进展
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临床放射学杂志 2019年 第2期38卷 364-367页
作者: 徐丹丹 陈宏伟 方向明 南京医科大学附属无锡人民医院医学影像科 无锡214023
恶性肿瘤发病率居高不下,是人类死亡的最主要原因之一~[1]。提高肿瘤早期诊断与动态监测水平,是改善肿瘤患者预后和生存质量的关键。分子影像作为一种敏感的非侵入性成像技术,能够早期发现肿瘤病灶,对肿瘤细胞进行定位、定性及定量,提... 详细信息
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铁蛋白和同种铁蛋白分子生物学研究进展
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国外医学(分子生物学分册) 1982年 第2期 51-59页
作者: 孔祥瑞 上海第二医学院
铁蛋白在各种生物种系中分布很广,从霉菌到哺乳动物,以至人类各种器官及组织内,都含有这种铁-蛋白质复合物。已从人和动物的肝、肺、心、肾、胎盘、骨髓、胃肠粘膜、脾、血清等很多组织及细胞中分离出
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Study on elastic modulus of individual ferritin
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Chinese Science Bulletin 2009年 第3期54卷 723-726页
作者: ZHANG JinHai CUI ChengYi ZHOU XingFei Department of Physics Ningbo University Ningbo 315211 China
The mechanical property of individual ferritin was measured with force-volume mapping (FV) under contact mode of atomic force microscopy (AFM) in this work. The elastic modulus of individual ferritin was estimated by ... 详细信息
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铁蛋白
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西安交通大学学报(医学版) 1981年 第1期 182-187页
作者: 严玉仙 西安医学院生化教研室
铁是人体内最重要的一种微量元素,是合成血红蛋白的主要原料之一。正常成人体内含铁总量约3—4克,其中血红蛋白铁占65—70%,储存铁约占25%,肌红蛋白铁占4%,各种酶(如细胞色素,细胞色素氧化酶,琥珀酸脱氢酶,过氧化氢酶,黄嘌呤氧化酶等)所含
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生物固氮机理
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科学通报 1976年 第Z1期21卷 457-468页
N含有异常的三重键,离解能等于225千卡/克分子,是非常稳定的分子.工业合成氨,是以铁作催化剂,在高温(500℃)、高压(300大气压)下进行的;但是,固氮微生物可以在常温常压下进行固氮.它们为什么能够在常温常压下固氮呢?它们是怎样把 N... 详细信息
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核技术在生物固氮研究中的应用
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核农学报 1983年 第3期 1-9页
作者: 尤崇杓 高盟生 中国农业科学院原子能利用研究所
生物固氮的研究,已有一百多年的历史。目前已经知道在厌氧兼性厌氧、好气细菌,光合细菌,兰细菌等有机体中都有固氮生物存在。这些固氮生物以自生的、或者与植物共生、联合共生的形式,将空气中的 N2通过其体内的固氮酶催化还原成铵。近... 详细信息
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柱孢鱼腥藻固氮酶铁蛋白的分离纯化及其某些特性的研究
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海洋与湖沼 1987年 第4期 357-363页
作者: 杜代贤 林惠民 何振荣 戴玲芬 辛武生 黎尚豪 中国科学院水生生物研究所 中国科学院水生生物研究所 武汉
通过DEAE-纤维素柱层析分级分离可将柱孢鱼腥藻(Anabaena cylindrica)固氮酶铁蛋白组分纯化21倍,比话性达142.46nmolC2H4/mg蛋白·分。纯化的铁蛋白质用聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定呈均一状态,分子量约为61,000。氨基酸组分分析的结果不... 详细信息
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固氮酶的活性中心模型和催化作用机理
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化学学报 1976年 第1期 1-16页
作者: THE NITROGEN-FIXATION RESEARCH GROUP, LABORATORY OF CATALYSIS, CHEMISTRY DEPARTMENT, AMOY UNIVERSITY 厦门大学化学系催化教研室固氮研究组
本文根据固氮酶已知的反应和络合催化原理,讨论了固氮酶的作用机理和活性中心结构.提出了由类立方烷结构的FeS·MoO八原子簇构成的一对偶联的两钼一铁(2Mo-1Fe)三核活性中心模型,并用以阐明固氮酶各种底物的酶促还原反应机理,包括放... 详细信息
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