检索结果-南通市图书馆

集成技术 2024年第2期13卷 74-88页

作者：夏辰亮唐乾元三江学院数理部南京210012 香港浸会大学物理系中国香港999077

由DeepMind开发的AlphaFold在蛋白质结构预测领域取得了前所未有的巨大突破,对生命科学的研究产生了革命性的影响。基于大规模的结构预测,AlphaFold结构预测数据库得以建立,它包含2亿多种蛋白,并覆盖了数十种物种的完整蛋白质组。该综... 详细信息

由DeepMind开发的AlphaFold在蛋白质结构预测领域取得了前所未有的巨大突破,对生命科学的研究产生了革命性的影响。基于大规模的结构预测,AlphaFold结构预测数据库得以建立,它包含2亿多种蛋白,并覆盖了数十种物种的完整蛋白质组。该综述介绍了在“后AlphaFold时代”利用统计物理方法研究蛋白质进化问题的一些最新进展。传统的蛋白质进化研究往往关注同一个家族的蛋白质序列或者结构(微观视角),而随着AlphaFold预测的海量蛋白质结构的出现,研究者可以把视角扩展到大量蛋白质的集合,甚至是直接对比不同物种体内的全部蛋白质,从中挖掘统计趋势(宏观视角)。基于AlphaFold数据库,通过对比40多种模式生物体内相似链长的蛋白质,研究者发现了蛋白质分子进化中的统计规律。随着物种复杂性的提高,蛋白质结构将趋向于更高的柔性和模块化程度,蛋白质序列将趋向于出现更显著的亲疏水片段分隔,蛋白质的功能专一性也不断提高。这些基于AlphaFold的统计研究在分子进化和物种进化之间建立了联系,有助于理解生物复杂性的演化。

关键词： AlphaFold 蛋白质进化蛋白质动力学简正模分析统计物理

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几种蛋白质同源建模缺失值填充方法的研究

几种蛋白质同源建模缺失值填充方法的研究

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作者：吴国庆华北电力大学

学位级别：硕士

蛋白质大分子的三维结构决定了蛋白质的功能与性质,蛋白质结构预测在医学、药物学、生物学等研究中均具有重要的意义。同源建模法是目前唯一在实际中应用的蛋白质分子结构的预测方法。研究表明,蛋白质中氨基酸序列的一级结构决定着三维... 详细信息

蛋白质大分子的三维结构决定了蛋白质的功能与性质,蛋白质结构预测在医学、药物学、生物学等研究中均具有重要的意义。同源建模法是目前唯一在实际中应用的蛋白质分子结构的预测方法。研究表明,蛋白质中氨基酸序列的一级结构决定着三维结构,序列相似的蛋白质可能起源于共同的祖先,具有相似的结构和功能。基于此,同源建模法根据已知结构的氨基酸序列,推测序列相似的目标结构。在多模板同源建模中,首先对同源蛋白质结构进行多序列比对,然后用主成分分析(principal component analysis,PCA)抽取结构演化的特征信息,构建保守区域的低维取样空间,最后在此空间中优化目标蛋白质保守区域的三维结构。在结构比对过程中,由于变异、替代等原因,会引发插入或删除(insertion/deletion)操作,导致空位的出现。标准的PCA技术只能处理无空位的情况。然而,在某些存在少量空位的区域,蛋白质结构非常相似,同样蕴含着演化信息。如果能将这些空位看作缺失值,并进行合理的填充,就能充分利用蛋白质结构中的演化信息,有效扩大同源建模法能研究的蛋白质链的长度。本文使用最近邻算法(k-nearest neighbor,KNN)、自组织神经网络算法(self-organization map,SOM)和误差反传网络算法(back propagation network,BP)对蛋白质同源建模中的缺失值进行了填充。首先我们使用软件MAMMOTH-mult对同一超家族中的蛋白质结构进行多序列比对,按照结构的相似性,获得两种蕴含结构演化信息的保守区域：(1)strict core,在对应的氨基酸位置上没有出现空位,并且任意两条蛋白质之间的原子距离小于4A;(2)loose core,至少有2/3的蛋白质在此位置上没有出现空缺,并且任意两条蛋白质之间的原子距离小于3A。然后我们分别使用了KNN、SOM和BP方法对loose core中的缺失值进行了填充。最后,应用PCA算法和期望最大化(expectation maximum,EM)方法处理填充后的结构数据,构建低维的PCA取样空间。在此基础上,本文还采用各向异性弹性振动网络模型对获得的PCA空间作了进一步的优化。我们对同源蛋白质结构进行简正模分析,将少数低频简正模合并到PCA空间(直至50维),得到的取样空间既能提供较高的模型精度,又能保持较低的维数。我们将此方法应用于33个蛋白质超家族,并与标准PCA方法得到的结果进行了比较。传统的同源建模法能处理的蛋白质结构约占总链长的62.9%,对缺失值填充后所能处理的链长达到82.7%。同时,在空间中能找到的最好模型与自然结构之间的欧式距离(root mean square deviation,RMSD)也足够小。传统PCA方法得到的平均RMSD为1.65A,填充后得到的RMSD值分别为1.08A(KNN)、1.08A (SOM)、1.12A (BP)。进行简正模分析后,所能预测的结构的精度进一步提升,分别提升到0.88A (KNN)、0.89A (SOM)、0.93A (BP)。与测定蛋白质结构的X-ray实验的精度相比,三种方法获得的取样空间的几何精度都足够高,可应用于后续蛋白质结构的相关理论研究。同时,本文处理缺失值的方法也能应用于其他领域,具有广泛的意义。

关键词：同源建模缺失值问题最近邻算法自组织神经网络误差反传网络期望最大化简正模分析

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反应和输运过程的准热力学稳定性判据

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福建师大学报(自然科学版) 1984年第1期 45-56页

作者：李述华福建师大物理系

本文根据***的非线性热力学理论,论述反应与输运过程的准热力学稳定性判据——φ-δ2S判据。这种判据同广义热力学中的GlansdorffPrigogine判据形式相似,但性质殊异。它不把δ2S作为列普诺夫函数,不受局域平衡条件的限制,可以同过程的... 详细信息

本文根据***的非线性热力学理论,论述反应与输运过程的准热力学稳定性判据——φ-δ2S判据。这种判据同广义热力学中的GlansdorffPrigogine判据形式相似,但性质殊异。它不把δ2S作为列普诺夫函数,不受局域平衡条件的限制,可以同过程的动力学描述直接对应,而且在很多重要的情况下,能给出非平衡定态稳定性的充要条件（而不只是充分条件）。

关键词：稳定性判据稳定性准则定态正定河北准热力学变分方程动力学理论简正模分析输运过程

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