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3 篇 学位论文
1 篇 期刊文献

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4 篇 电子文献
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日期分布

学科分类号

3 篇 工学
- 1 篇 化学工程与技术
- 1 篇 食品科学与工程（可...
- 1 篇 生物工程
1 篇 理学
- 1 篇 生物学
1 篇 农学
- 1 篇 作物学
1 篇 医学
- 1 篇 药学(可授医学、理...

主题

4 篇 离子通道活性
2 篇 trpm8
2 篇 乙酰化
2 篇 泛素化
2 篇 去乙酰化
1 篇 生物芯片
1 篇 测定
1 篇 细胞生物学
1 篇 pkd2l1
1 篇 trim4

机构

3 篇 湖北工业大学

作者

1 篇 何文早
1 篇 贾振华
1 篇 李舜尧

语言

4 篇 中文

检索条件"主题词=离子通道活性"

共 4 条记录，以下是1-10 订阅

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详细简洁

排序：

德制成测定单个离子通道活性的生物芯片

引用

中国科技产业 2003年第1期 71-71页

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乙酰化调控PKD2L1功能及其机制研究

乙酰化调控PKD2L1功能及其机制研究

引用

作者：何文早湖北工业大学

学位级别：硕士

蛋白质的翻译后修饰作用是前体蛋白具有生物活性的重要步骤。在细胞中存在着许多翻译后修饰:如蛋白质的糖基化、甲基化、磷酸化、泛素化、棕榈酰化和乙酰化等。PKD2L1是一种非选择性阳离子通道蛋白,又称TRPP3,属于第一类TRPP亚家族。PKD... 详细信息

蛋白质的翻译后修饰作用是前体蛋白具有生物活性的重要步骤。在细胞中存在着许多翻译后修饰:如蛋白质的糖基化、甲基化、磷酸化、泛素化、棕榈酰化和乙酰化等。PKD2L1是一种非选择性阳离子通道蛋白,又称TRPP3,属于第一类TRPP亚家族。PKD2L1广泛存在于各种组织,如视网膜、脑、心脏、睾丸和肾脏中,在兴奋和非兴奋细胞中均有表达。具有高度Ca渗透性,对维持细胞内外渗透压以及Ca浓度具有至关重要的作用。离子通道疾病越来越成为研究的热点,PKD2L1离子通道参与并调控多种疾病的发生与发展,已证实PKD2L1在心肌肥大和维持脊柱形态等相关疾病中发挥重要作用。关于PKD2L1的蛋白翻译后修饰对其功能的影响以及其在细胞中的分子作用机制的研究甚少。目前主要集中在PKD2L1的棕榈酰化及磷酸化研究等方面,暂无对其乙酰化的研究。因此,本文重点研究PKD2L1的乙酰化及其调控机制。本研究主要以两种细胞系MCF-7和HEK293T为模型,利用免疫共沉淀实验证实PKD2L1存在乙酰化。同时,Western blot结果表明,PKD2L1乙酰化水平升高的同时,表达量也随之降低。利用免疫共沉淀及Western blot实验筛选PKD2L1的去乙酰化酶,在HEK293T细胞中加入两种去乙酰化酶抑制剂NAM(SIRT家族特异性抑制剂)以及TSA(KDAC家族特异性抑制剂),NAM使PKD2L1的乙酰化水平显著升高。电生理实验也证实,对非洲爪蟾卵母细胞进行去乙酰化酶抑制剂(NAM)处理后,PKD2L1离子通道的电流明显减弱。在构建了SIRT家族去乙酰化酶的质粒后,同时转入HEK293T细胞中,进行PKD2L1特异性去乙酰化酶的筛选实验,免疫共沉淀实验发现,SIRT2使PKD2L1的乙酰化水平明显降低。干扰SIRT2时,PKD2L1的乙酰化水平上调,然而其表达量降低。继而又对PKD2L1的乙酰化酶筛选实验中发现,过表达所有的乙酰化酶及PKD2L1,只有GCN5乙酰化转移酶使得PKD2L1的乙酰化水平明显升高。免疫共沉淀实验也进一步证明了GCN5乙酰化转移酶与PKD2L1之间存在着相互作用。为了探究乙酰化修饰是如何影响PKD2L1的表达量的实验中,通过在HEK293T细胞中加入MG132(蛋白酶体抑制剂)以及CQ(自噬抑制剂),Western blot结果显示,PKD2L1蛋白表达量的降低与自噬关系不大,主要与蛋白的泛素蛋白酶体降解途径有关。基于以上研究,证实了GCN5乙酰化转移酶可将PKD2L1乙酰化,SIRT2则使PKD2L1去乙酰化。乙酰化同时增强了PKD2L1与泛素化酶的结合,从而促进其泛素化水平,降低PKD2L1自身的表达量,降低其通道活性。

关键词： PKD2L1 乙酰化去乙酰化泛素化离子通道活性

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一新的TRPM8通道作用蛋白质：泛素化连接酶TRIM4

一新的TRPM8通道作用蛋白质：泛素化连接酶TRIM4

引用

作者：李舜尧湖北工业大学

学位级别：硕士

TRPM8属于TRPM亚家族,是一种非选择性阳离子通道蛋白,具有6个跨膜结构地域,能够通过单价和二价阳离子,它们的渗透率为Ca>K>Na,但这些阳离子之间的渗透率区别非常小。人TRPM8基因定位于第2号染色体(2q37.1),具有24个外显子,全长为102.12 ... 详细信息

TRPM8属于TRPM亚家族,是一种非选择性阳离子通道蛋白,具有6个跨膜结构地域,能够通过单价和二价阳离子,它们的渗透率为Ca>K>Na,但这些阳离子之间的渗透率区别非常小。人TRPM8基因定位于第2号染色体(2q37.1),具有24个外显子,全长为102.12 Kb,成熟的TRPM8 m RNA能编码出含1104个氨基酸残基的蛋白质,分子质量约130 KDa。据研究表明,TRPM8在所有被研究的恒温脊椎动物中均有表达。其广泛存在于各种组织,如前列腺、乳腺、结肠、肺、胰腺、脑和皮肤。TRPM8因其广泛存在,使得其在正常生理学以及病理条件下功能具有多样性。TRPM8参与冷感觉的调控,它是一种重要的冷觉感受器,在冷刺激情况下激活,从而能够感知寒冷。同时TRPM8也参与疼痛感觉的调控,因为TRPM8所介导的冷信号传递也能帮助起到止痛作用,这也是一种重要的生物自我减痛保护方式。除此之外,在肿瘤细胞中,TRPM8通道的表达异常,影响肿瘤细胞的增殖、分化、凋亡、迁移、侵袭和转移及细胞死亡。在黑色素癌、前列腺癌、胰腺癌、乳腺癌、胃癌、口腔鳞癌、膀胱癌、骨肉瘤以及脑胶质瘤中发现TRPM8研究表明,通过GST-Pull down联合质谱技术发现TRPM8新的相互作用蛋白TCAF1以及TCAF2,进一步研究表明TCAF1及TCAF2能够调控TRPM8通道功能,且调控机制不一样;同时另一个研究小组通过免疫沉淀联合质谱发现TRPM8相互作用蛋白的候选蛋白UBA1,通过加入UBA1阻断剂能够调控TRPM8功能;研究表明PIP2能够调控TRPM8激活以及脱敏等;有报道TRPM8通道活性或表达受到激素、生长因子、phospholipase A(PLA)以及G proteins的调控。然而调控TRPM8表达或功能的精确机制还需进一步探索。蛋白质的翻译后修饰是指将前体蛋白通过化学修饰使其获得生物活性的重要步骤。在生物体内存在着各种蛋白质的翻译后修饰,如蛋白质的糖基化、甲基化、磷酸化、泛素化、棕榈酰化和乙酰化等,其中泛素化修饰研究较为普遍。TRIM4是TRIM(Tripartite motif)家族一员,一种E3泛素连接酶。在RIG-I信号通路中产生抗病毒天然免疫中的作用,TRIM4积极调控病毒诱导的类型IFN-b和下游基因转录。除此之外,TRIM4还调控过氧化氢(HO)诱导的细胞死亡。TRIM4在人体不同组织中差异表达,并在大多数癌细胞系中大量表达。亚细胞定位研究表明TRIM4形成独特的细胞质与线粒体短暂相互作用的斑点状结构。TRIM4的表达诱导HO存在下线粒体聚集和线粒体ROS水平升高。HO敏化细胞诱导死亡,而敲低TRIM4则逆转了这种作用,因此TRIM4在调节氧化应激诱导的细胞死亡中发挥重要作用。然而尚无报导TRIM4能够调控离子通道功能以及泛素化调控TRPM8功能。本研究旨在探索TRPM8新的相互作用蛋白。通过GST-Pull down联合质谱技术发现TRPM8新的相互作用候选蛋白,E3泛素连接酶TRIM4。首先利用GST-Pull down技术验证了TRIM4与TRPM8存在相互作用。同时利用MCF7和HEK293T,Hela三种细胞系为模型,利用免疫共沉淀(Co-IP)技术,进一步证实了TRPM8与TRIM4存在相互作用。同时发现TRIM4还能与其他的TRP家族蛋白TRPP3存在相互作用,但不与TRPP2以及TRPV6存在相互作用。通过进一步的功能研究,发现将TRPM8和TRIM4转入HEK293T细胞,运用电生理膜片钳技术发现E3泛素连接酶TRIM4能够使离子通道TRPM8电流下调,进一步研究发现其机制为TRIM4降低TRPM8在细胞膜上的表达。同时,通过泛素化分析实验进一步证实TRIM4能促进TRPM8的K63多聚泛素化。基于以上研究,本课题组发现了TRPM8一新的相互作用蛋白TRIM4,并证实了TRIM4促进TRPM8泛素化,从而降低TRPM8在细胞膜上的表达量及其通道活性。

关键词： TRPM8 TRIM4 泛素化离子通道活性

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乙酰化调控TRPM8功能及其机制研究

乙酰化调控TRPM8功能及其机制研究

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作者：贾振华湖北工业大学

学位级别：硕士

乙酰化修饰是一种广泛存在的、可逆的且高度调控的蛋白质翻译后修饰方式,它几乎参与了所有的生物学过程,如基因转录、细胞周期、细胞凋亡、新陈代谢以及蛋白合成与降解等。目前在国际上已成为蛋白质功能调控领域的研究热点。KAT2A是第... 详细信息

乙酰化修饰是一种广泛存在的、可逆的且高度调控的蛋白质翻译后修饰方式,它几乎参与了所有的生物学过程,如基因转录、细胞周期、细胞凋亡、新陈代谢以及蛋白合成与降解等。目前在国际上已成为蛋白质功能调控领域的研究热点。KAT2A是第一个在酵母中发现的组蛋白乙酰化酶,它催化的赖氨酸位点的乙酰化能够使组蛋白与DNA的结合减弱,有利于基因转录的起始。KAT2A可调节许多细胞过程,如DNA损伤的修复、细胞周期以细胞的增殖与分化。TRPM8通道是一种非选择性的阳离子通道蛋白,广泛表达于细胞膜或细胞器膜上,具有调节细胞生长、凋亡以及增殖等重要的生理功能。近年来,更多的研究证明TRPM8参与调控冷感觉与疼痛感觉,并且在不同类型肿瘤的发生、发展中发挥着重要作用,是抗癌治疗中的新靶点。尽管大量的研究揭示及完善了TRPM8的调控机制,然而对于乙酰化是否调控TRPM8功能尚不清楚。本课题发现一种新的TRPM8调控机制,即乙酰化参与调控TRPM8功能及其机制研究。以三种细胞系MCF-7、HEK293T和非洲爪蟾卵母细胞为模型,利用分子生物学理论知识和相关实验技术（分子克隆、免疫共沉淀技术及Western blot等）以及电生理技术（蛙卵双电极电压钳技术以及细胞膜片钳技术）证明了乙酰化对TRPM8功能确实具有调控作用,即乙酰化水平的升高可以抑制TRPM8离子通道活性,并且确定了其乙酰化酶为KAT2A;去乙酰化酶属于Sirt家族以及K62、K714、K1034为TRPM8潜在的乙酰化位点。这些工作进一步完善了TRPM8调控网络,为后续开展TRPM8通道相关疾病靶向药物的分子设计与合成提供了理论支撑和思路。

关键词： TRPM8 乙酰化去乙酰化离子通道活性

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