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黑龙江八一农垦大学学报 2024年第3期36卷 38-43,98页

作者：于思雯肖佳薇毕栏王天硕贺显晶郭东华黑龙江八一农垦大学动物科技学院大庆163319

为确定牛坏死杆菌(Fusobacterium necrophorum)白细胞毒素pl2蛋白的组成结构及生物信息学特性。根据NCBI数据库中的牛坏死杆菌白细胞毒素pl2基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用生物信息学软件对pl2蛋白的理化性质、B细胞及T细胞抗... 详细信息

为确定牛坏死杆菌(Fusobacterium necrophorum)白细胞毒素pl2蛋白的组成结构及生物信息学特性。根据NCBI数据库中的牛坏死杆菌白细胞毒素pl2基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用生物信息学软件对pl2蛋白的理化性质、B细胞及T细胞抗原表位等进行了预测研究,并利用原核表达系统构建重组质粒pGEX-6p-1-pl2-1、pGEX-6p-1-pl2-2、pGEX-6p-1-pl2-3,采用SDS-PAGE检测pl2蛋白的表达,将获得的重组蛋白经Western blot验证。pl2蛋白是由332个氨基酸构成的富含丝氨酸的稳定亲水蛋白,二级结构以无规卷曲和α螺旋居多。预测该蛋白含有10个B细胞优势抗原表位和16个T细胞优势抗原表位,利用PCR扩增得到的pGEX-6p-1-pl2-1为228 bp、pGEX-6p-1-pl2-2为300 bp、pGEX-6p-1-pl2-3为588 bp。SDS-PAGE证明3个蛋白成功表达,蛋白大小为34 kDa,Western blot结果表明,该重组蛋白pl2-1具有良好的反应原性。牛坏死杆菌白细胞毒素pl2蛋白为膜外蛋白,不存在跨膜区,含有多个磷酸化位点及多个B细胞、T细胞抗原表位,根据抗原表位预测结果获得的重组蛋白pl2-1具有良好的反应原性,可作为潜在抗原用于牛坏死杆菌病亚单位疫苗研发。

关键词：牛坏死杆菌白细胞毒素pl2蛋白生物信息学分析原核表达

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