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食品科学 2009年第23期30卷 286-289页

作者：彭福中陈雪岚徐锋熊勇华江西师范大学生命科学学院江西南昌330022 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室江西南昌330047

以链霉菌(Streptomyces avidinii)的基因组为模板通过PCR扩增得到354bp的核心链霉亲和素基因Stv13,并将其与pET22b+、pGEX-4T-1连接构建大肠杆菌表达载体,与P43连接构建枯草芽孢杆菌分泌型表达载体。大肠杆菌表达的核心链霉亲和素Stv13... 详细信息

以链霉菌(Streptomyces avidinii)的基因组为模板通过PCR扩增得到354bp的核心链霉亲和素基因Stv13,并将其与pET22b+、pGEX-4T-1连接构建大肠杆菌表达载体,与P43连接构建枯草芽孢杆菌分泌型表达载体。大肠杆菌表达的核心链霉亲和素Stv13大部分以包涵体的形式存在,而枯草芽孢杆菌则无核心链霉亲和素Stv13分泌表达。

关键词：链霉亲和素核心链霉亲和素大肠杆菌枯草芽孢杆菌

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核心链霉亲和素在毕赤酵母中的表达及纯化

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中国生物制品学杂志 2018年第5期31卷 485-488页

作者：訾静张月娟万一陕西省微生物研究所分子生物学研究中心陕西西安710043

目的构建核心链霉亲和素(core-streptavidin,CSA)酵母表达载体,表达、纯化CSA蛋白,并测定其活性。方法通过基因操作获得天然SA的核心活性区域基因片段,克隆至酵母表达载体p PIC9K,重组表达质粒p PIC9K-CSA经电击转化至毕赤酵母KM71感受... 详细信息

目的构建核心链霉亲和素(core-streptavidin,CSA)酵母表达载体,表达、纯化CSA蛋白,并测定其活性。方法通过基因操作获得天然SA的核心活性区域基因片段,克隆至酵母表达载体p PIC9K,重组表达质粒p PIC9K-CSA经电击转化至毕赤酵母KM71感受态细胞中,甲醇诱导表达CSA蛋白。利用硫酸铵沉淀、2-亚氨基生物素琼脂糖凝胶亲和层析法纯化CSA蛋白,紫外光谱测定法检测CSA蛋白与生物素的结合活性。结果构建的CSA基因工程菌能有效表达目的蛋白,经硫酸铵沉淀、亲和层析两步法纯化后得到纯度约95%的CSA重组蛋白,其具有与生物素结合的活性,活性为13.6 U/mg。结论利用毕赤酵母表达系统能够有效分泌表达CSA蛋白,该重组蛋白具有良好的生物学活性,为CSA发酵产品的大规模纯化提供了依据。

关键词：核心链霉亲和素毕赤酵母表达纯化活性

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抗癌胚抗原单链抗体基因与核心链霉亲和素基因融合在昆虫细胞中的表达

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Acta Biochimica et Biophysica Sinica 2000年第6期32卷 669-671页

作者：杨卫东李彪朱承谟贺华君杨冠珍吴祥甫上海第二医科大学瑞金医院!上海200025 中国科学院上海生物化学研究所!上海200031

将抗癌胚抗原单链抗体基因与核心链霉亲和素基因融合插入昆虫杆状病毒供体质粒 pFastBacHTa中 ,在粉纹夜蛾Tn 5B1 4细胞中进行表达。SDS PAGE分析结果表明 ,表达产物分子量为 4 1kD左右 ,Western印迹分析结果表明 ,以HRP标记的生物素进... 详细信息

将抗癌胚抗原单链抗体基因与核心链霉亲和素基因融合插入昆虫杆状病毒供体质粒 pFastBacHTa中 ,在粉纹夜蛾Tn 5B1 4细胞中进行表达。SDS PAGE分析结果表明 ,表达产物分子量为 4 1kD左右 ,Western印迹分析结果表明 ,以HRP标记的生物素进行蛋白质印迹在 4 1kD处可见表达条带 ,表明融合蛋白能特异性的与生物素结合 ,放射免疫分析表明重组杆状病毒表达产生的ScFv CS蛋白能特异性结合癌胚抗原

关键词：癌胚抗原单链抗体核心链霉亲和素昆虫杆状病毒表达

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核心链霉亲和素基因的克隆及其在大肠埃希氏菌中的表达

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现代检验医学杂志 2008年第4期23卷 1-3页

作者：彭佳王国华陈坤宋晓国张贺秋周见远何竞湖南景达制药有限公司湖南岳阳414000 军事医学科学院基础医学研究所北京100850

目的克隆、表达核心链霉亲和素(core-strepavidin,core-SA)基因。方法人工合成核心链霉亲和素基因;克隆到pET22b原核表达载体中,转化大肠埃希氏菌BL21,IPTG诱导表达后进行SDS-PAGE分析;目的蛋白经Ni-NTA亲和层析纯化,采用改良过碘酸钠... 详细信息

目的克隆、表达核心链霉亲和素(core-strepavidin,core-SA)基因。方法人工合成核心链霉亲和素基因;克隆到pET22b原核表达载体中,转化大肠埃希氏菌BL21,IPTG诱导表达后进行SDS-PAGE分析;目的蛋白经Ni-NTA亲和层析纯化,采用改良过碘酸钠法标记HRP,ELISA法检测比较HRP-SA与商品化HRP-SA的活性。结果人工合成的354 bpDNA片段经测序确证为核心链霉亲和素基因。将构建的重组表达质粒pET 22b-core SA转化大肠埃希氏菌BL21,经IPTG诱导后得到可溶性的表达产物。SDS-PAGE显示目的蛋白相对分子质量为14 000,与理论值相符。在非变性条件下纯化目的蛋白,经HRP标记后用ELISA法检测,结果表明自制的HRP-SA与商品化HRP-SA的活性相当。结论成功克隆和表达了核心链霉亲和素基因。

关键词：核心链霉亲和素克隆表达

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