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禽多杀性巴氏杆菌C_(48-1)成熟外膜蛋白h基因原核表达最适条件的探索

中国兽医科技 2005年第1期35卷 45-48页

作者：曹素芳黄青云韩先干邓宪方华南农业大学兽医学院广东广州510642

应用PCR扩增出禽多杀性巴氏杆菌C48 1成熟外膜蛋白h基因(ompmh),将ompmh片段按正确的阅读框定向插入原核表达载体pGEX 6p 1中谷胱甘肽转移酶(GST)基因的下游,获得了重组表达质粒pGEX ompmh。然后将重组质粒转化大肠埃希氏菌BL21(DE3),... 详细信息

应用PCR扩增出禽多杀性巴氏杆菌C48 1成熟外膜蛋白h基因(ompmh),将ompmh片段按正确的阅读框定向插入原核表达载体pGEX 6p 1中谷胱甘肽转移酶(GST)基因的下游,获得了重组表达质粒pGEX ompmh。然后将重组质粒转化大肠埃希氏菌BL21(DE3),当转化菌的D600nm值达到0.6～0.8时,对异丙基硫代 β D 半乳糖苷(IPTG)的诱导浓度、诱导时间和诱导温度等条件进行了试验,根据聚丙烯酰胺凝胶电泳判定融合蛋白GST ompmh表达的最适条件。结果,当细菌的D600nm值为0.6～0.8时,IPTG最佳诱导浓度为0.8mmol L,最佳诱导时间为4h,最适诱导温度为25℃。并用免疫印迹法对表达产物进行检测,结果显示表达的融合蛋白GST ompmh能与C48 1外膜蛋白免疫血清发生特异性反应,证明pGEX 6p 1载体表达的融合蛋白保留了天然蛋白的抗原性。

关键词：禽多杀性巴氏杆菌成熟外膜蛋白h基因聚丙烯酰胺凝胶电泳免疫印迹法融合蛋白

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