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水化定向调控天然低共熔溶剂超高脱酰胺改性小麦蛋白的机制研究

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水化定向调控天然低共熔溶剂超高脱酰胺改性小麦蛋白的机制研究

作者：郑文宇佛山科学技术学院

学位级别：硕士

小麦蛋白是一种廉价且丰富的优质植物蛋白质,但由于其非极性的谷氨酰胺（Gln）含量较高（>30%）导致了水溶性较差,同时还伴随着免疫紊乱疾病的风险。天然低共熔溶剂（NADES）是一种由天然物质作为氢键供体/受体（HBD/HBA）相互链接形成... 详细信息

小麦蛋白是一种廉价且丰富的优质植物蛋白质,但由于其非极性的谷氨酰胺（Gln）含量较高（>30%）导致了水溶性较差,同时还伴随着免疫紊乱疾病的风险。天然低共熔溶剂（NADES）是一种由天然物质作为氢键供体/受体（HBD/HBA）相互链接形成具有超分子结构（氢键网络,HBN）特征的混合物,其可催化脱酰胺改性,如柠檬酸-葡萄糖二元NADES（脱酰胺程度>90%）可有效改善小麦蛋白的水溶分散性,相对于低脱酰胺度具备更高的功能特性和降低免疫紊乱疾病的潜力。然而,水化处理NADES作为小麦蛋白脱酰胺的中间过程,引入了大量水竞争天然组分的氢键位点,破坏了溶剂原始的HBN,使小麦蛋白超高脱酰胺（DD>99.00%）失效。本课题深入探究水化定向调控多元NADES超高脱酰胺改性小麦蛋白的作用机制,引入可与水定向协同促进形成HBN的甜菜碱,构建柠檬酸-葡萄糖-甜菜碱-水多元NADES,以期达到小麦蛋白DD至99.50%和蛋白浓度50 mg/m L的指标。为了研究多元NADES超高脱酰胺的作用机制,本课题进一步通过分子动力学模拟（MD）和量子化学计算（QC）等手段解析水化NADES结构变化规律-溶剂分子催化蛋白Gln与H的可及性-蛋白构效关系的内在关联。本课题制备的多元NADES,作为一种绿色、高效的分子修饰剂,可为体内脱酰胺机制提供一种加速脱酰胺的对照模型。水化定向调控多元NADES超高脱酰胺改性小麦蛋白的作用机制可为高效酰胺环化和分子脱氨反应提供理论基础和科学依据,同时为无麸质饮食（GFD）提供一种新型的策略。主要研究内容及结果如下:（1）为了制备稳定HBN的超高脱酰胺NADES,将甜菜碱、柠檬酸和葡萄糖按3:1:1的摩尔比加热制备成澄清透明的NADES（BCG-N）。通过TGA、DSC、PLM、FTIR和H NMR阐明了甜菜碱作为HBA,柠檬酸和葡萄糖作为HBA/HBD相互形成氢键（HB）的超分子结构特征,结合QC的静电势能分析（ESP）揭示了分子电荷离域形成HBN的分子机制。进一步构建分子模拟体系和测定NADES的理化性质解析了水化过程NADES的HBN变化规律。径向分布函数（RDF）和空间分布函数（SDF）的结果表明,水作为额外的HBA/HBD渗透重排了BCG-N的HBN,甜菜碱、柠檬酸和葡萄糖在水化过程中彼此更加靠近形成团簇结构,保留了柠檬酸催化酰胺环化和脱氨、葡萄糖有效伸展蛋白和甜菜碱促进蛋白水合的超高脱酰胺效力。（2）系统地评估了水化BCG-N（HBCG-N）对小麦蛋白的超高脱酰胺效果。结果表明,水化BCG-N脱酰胺小麦蛋白（HBCG-N-DWG）的DD高达99.89%,蛋白质回收率（PR）和Zeta电位分别达到最高的91.51%和11.95 m V,水解度（DH）仅1.27%。当蛋白浓度为50 mg/m L时,DD仍能保持大于99.50%。氮溶指数（NSI）、乳化性、起泡性和CLSM的结果表明HBCG-N-DWG的溶解性显著提高、乳化/起泡稳定性（ESI/FS）显著高于对照组,在模型乳液中蛋白形成“闪电”般的形状,油滴均匀地镶嵌在其路径中。（3）通过SDS-PAGE、Ellman’s法、分子内作用力、FTIR和Raman阐明了蛋白的构效关系。结果表明HBCG-N-DWG部分高分子量蛋白向低分子量迁移,巯基/二硫键比值提高,无序结构增加,色氨酸/酪氨酸向极性环境迁移,蛋白的结构充分伸展。结合预测小麦蛋白亚基α-醇溶蛋白结构,通过蛋白在HBCG-N的MD验证了实验部分蛋白的构象扰动。进一步通过QC的弱相互作用分析（NCI）、提取MD的HB分析、溶剂可接触面积（SASA）以及RDF阐明了溶剂分子催化Gln的可及性,结果表明蛋白的分子内氢键作用减弱,与溶剂的HBs增加,蛋白-溶剂的SASA增加,甜菜碱和葡萄糖在溶剂中分别发挥蛋白-水桥连和伸展蛋白的作用,柠檬酸电离H催化Gln的敏感性提高,促进了酰胺环化和脱氨反应的正向进行。

关键词：小麦蛋白超高脱酰胺多元天然低共熔溶剂水化稀释溶剂可及性

酶解小麦蛋白提高功能特性以及制备血管紧张素转化酶抑制肽的研究

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酶解小麦蛋白提高功能特性以及制备血管紧张素转化酶抑制肽的研究

作者：吴茜北京化工大学

学位级别：硕士

小麦蛋白是一种优质、价廉的蛋白质资源,除含有丰富的谷氨酸外还含有较多的疏水性氨基酸,导致蛋白质溶解度较低,从而限制了其在食品工业中的应用。因此本课题以小麦蛋白为原料,针对提高功能特性进行初步研究;同时制备并分离出具有较高... 详细信息

小麦蛋白是一种优质、价廉的蛋白质资源,除含有丰富的谷氨酸外还含有较多的疏水性氨基酸,导致蛋白质溶解度较低,从而限制了其在食品工业中的应用。因此本课题以小麦蛋白为原料,针对提高功能特性进行初步研究;同时制备并分离出具有较高抑制活性的ACE抑制肽。主要研究内容如下：(1)对两种不同预处理方法进行比较,得到碱法预处理的最佳处理条件为：NaOH溶液浓度为0.4mol/L,加入量为1:2 (v/v, NaOH溶液：小麦蛋白悬浮液),60℃下预处理时间为60min。根据得到的水解度对小麦蛋白溶解度以及乳化性的影响,确定将乳化活性以及乳化稳定性均值作为提高小麦蛋白溶解度和乳化性的综合改性指标。(2)从不同蛋白酶水解小麦蛋白的效果中筛选出复合蛋白酶,从五个因素(底物浓度、酶浓度、pH值、温度和水解时间)探讨了对小麦蛋白功能特性的影响,在L16(45)正交试验的基础上,得到改性最佳工艺条件为：底物浓度60mg/ml,酶浓度1100U/g, pH值7.5,反应时间3h和温度35℃。最佳条件处理后小麦蛋白溶解度为22.7%,乳化活性为92.8%,乳化稳定性为87.65%。(3)采用风味蛋白酶、复合蛋白酶和碱性蛋白酶三种蛋白酶,分别在各自最适条件下水解小麦蛋白,通过比较水解过程和酶解产物的ACE抑制活性,筛选出风味蛋白酶为最佳蛋白酶用于ACE抑制肽制备,小麦蛋白经该酶水解3h后,产物的ACE抑制活性达到最大,ACE抑制率为52.5%。(4)利用SDS-PAGE分析所得抑制肽的分子量大小分布情况,实验结果表明,所有水解产物的分子量大部分均小于19 kDa,证明小麦蛋白已被水解成多肽,且分子量大小在一定程度上影响着ACE抑制肽的活性。稳定性试验结果显示酶解小麦蛋白制备的ACE抑制肽在高温、低温、碱性环境下都能保持较高活性,然而对酸性环境的抵抗力较弱。(5)通过分子截留量为10 kDa和5 kDa的超滤膜对酶解产生的ACE抑制肽进行分离纯化,使其ACE抑制活性从52.5%提高到62.4%,IC50从1.73 mg/mL降低到0.44 mg/mL;所得超滤物经高效液相色谱分析后得到2个具有ACE抑制活性的高效组分。

关键词：小麦蛋白蛋白酶乳化性溶解度血管紧张素转化酶 ACE抑制活性

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小麦蛋白肽的研究及应用进展

粮油食品科技 2018年第2期26卷 11-16页

作者：孙含赵晓燕济南大学食品科学与营养系山东济南250022

综述了从小麦麦麸、麦胚、面筋中提取的不同小麦蛋白肽的生物活性功能的研究,对现有的活性肽制备方法进行比较,特别是对各种酶水解小麦蛋白得到小分子量肽的方法比较,发现几种酶的综合使用更有利于提高小麦肽的得率。提出了目前活性肽... 详细信息

综述了从小麦麦麸、麦胚、面筋中提取的不同小麦蛋白肽的生物活性功能的研究,对现有的活性肽制备方法进行比较,特别是对各种酶水解小麦蛋白得到小分子量肽的方法比较,发现几种酶的综合使用更有利于提高小麦肽的得率。提出了目前活性肽研究存在的一些问题,并对未来发展进行了展望。

关键词：小麦蛋白活性肽功能制备应用

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酶解小麦蛋白制备多肽及功能性质的研究

酶解小麦蛋白制备多肽及功能性质的研究

作者：张锐昌西北农林科技大学

学位级别：硕士

本文以小麦蛋白为原料,采用可控酶解技术、分子筛层析技术、凝胶电泳技术,研究小分子肽的制备、分子量的分布及功能性质的变化等。同时,测定了酶解前后和纯化前后的氨基酸变化。结果表明: 1.以小麦蛋白为底物,胃蛋白酶活力... 详细信息

本文以小麦蛋白为原料,采用可控酶解技术、分子筛层析技术、凝胶电泳技术,研究小分子肽的制备、分子量的分布及功能性质的变化等。同时,测定了酶解前后和纯化前后的氨基酸变化。结果表明: 1.以小麦蛋白为底物,胃蛋白酶活力最高为81000U/g;再次是碱性蛋白酶为38000U/g。醇相体系中碱性蛋白酶酶活力很低。在酸性的或碱性的条件下溶解度较高。胃蛋白酶和碱性蛋白酶酶解物的TCA-SN%较高,而且游离氨基酸的含量较低。因此,胃蛋白酶和碱性蛋白酶是酶解小麦蛋白制备多肽理想的蛋白酶。 2.采用响应面法筛选出胃蛋白酶最佳酶解工艺条件是温度为41℃、pH值为2.0、底物浓度为3%、加酶量为1500U/g、酶解时间为7h。碱性蛋白酶的最佳酶解工艺是温度为70℃、pH值为8.0、底物浓度为3%、加酶量为1200U/g、酶解时间为120min。 3.凝胶层析研究结果表明:胃蛋白酶酶解物中多肽分子量在1500~300Da之间的占52.4%;大于1500Da的占18%;小于300Da的占29.5%。碱性蛋白酶酶解物中多肽分子量在1500~300Da之间的占47.1%;大于1500Da的占21.9%;小于300Da的占31.0%。 4. Tricine-SDS-PAGE电泳研究结果表明:胃蛋白酶酶解物中多肽物质的分子量主要集中在3.83kDa~7.47kDa;碱性蛋白酶酶解物中多肽物质的分子量主要集中在4.63~8.56kDa。 5.酶解物在pH2.0~10.0内溶解度大于95%;在酸性和碱性条件下乳化性提高了3~4倍;高浓度的酶解物粘度随着pH值的变化较小;随浓度增高而变化不大;具有较强的吸湿性;在低浓度下热稳定性较好。 6.必需氨基酸含量酶解前后的变化不大,但是纯化后增加了6.7%,具有更好的营养价值。碱性蛋白酶酶解前后显著差异的氨基酸为蛋氨酸、胱氨酸、色氨酸;纯化前后显著差异的氨基酸为酪氨酸、胱氨酸、组氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、脯氨酸、精氨酸。胃蛋白酶酶解前后的显著差异的氨基酸为:酪氨酸、胱氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、苏氨酸、丙氨酸。纯化前后显著差异的氨基酸为色氨酸、酪氨酸、异亮氨酸。

关键词：小麦蛋白酶解多肽功能性质

聚L-乳酸、聚乙烯醇与小麦蛋白复合纳米纤维的研究

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聚L-乳酸、聚乙烯醇与小麦蛋白复合纳米纤维的研究

作者：张黎黎合肥工业大学

学位级别：硕士

随着石油资源的减少和人们环保意识的增强，“绿色经济”的观念日益深入人心，研究制备低碳、环保的新型材料来替代石油基塑料是大势所趋，对于解决我国能源资源和环境问题具有重大的意义。聚乳酸作为一种有望代替石油基塑料的新型可降... 详细信息

随着石油资源的减少和人们环保意识的增强，“绿色经济”的观念日益深入人心，研究制备低碳、环保的新型材料来替代石油基塑料是大势所趋，对于解决我国能源资源和环境问题具有重大的意义。聚乳酸作为一种有望代替石油基塑料的新型可降解高分子材料，其优异的生物降解和安全环保性能，在全球范围内受到广泛的关注，已成为当今世界的研究热点。本文采用熔融扩链法制备高分子量聚L-乳酸(PLLA)，静电纺丝制备小麦蛋白/PLLA和小麦蛋白/聚乙烯醇(PVA)复合纳米纤维，并通过傅立叶变换红外光谱(FT-IR)、扫描电镜(SEM)和X射线衍射(XRD)等手段对相关产物进行结构表征。主要研究结果如下： (1)在单因素试验的基础上，正交试验优化获得PLLA熔融缩聚最佳工艺为催化剂SnCl添加量0.6%，反应温度175℃，时间5h，真空度200Pa。此条件下，PLLA产物粘均分子量为60089，产物颜色为灰白。 (2)单因素试验考察了扩链剂甲苯二异氰酸酯(TDI)对产物反应效果的影响，其较适添加量为9%;在反应温度160℃、真空度200Pa，反应时间30min时，产物PLLA粘均分子量最大，其值为84104。 (3)静电纺丝制备小麦蛋白/PLLA复合纳米纤维试验表明，在小麦蛋白与PLLA质量比1:1，溶液总浓度30%(溶剂六氟异丙醇(FHIP))，电压12kV，极距15cm的条件下，制备出的复合纳米纤维光滑均一，纤维平均直径965nm。 (4)以小麦蛋白/PVA静电纺丝制备复合纳米纤维，在PVA与小麦蛋白质量比2:8，在浓度为10%，电压12kV，极距12cm时，获得表面光滑、均一，直径为280nm的纳米纤维。 (5)采用傅立叶变换红外光谱(FT-IR)、X射线衍射(XRD)对制备的复合纳米纤维进行结构表征，结果表明小麦蛋白与PLLA、小麦蛋白与PVA间均产生了较强的氢键;电纺过程中，高压静电严重破坏了纤维中PLLA或PVA的结晶性能，改善了小麦蛋白和PLLA及PVA之间的相容性。

关键词：聚L-乳酸扩链小麦蛋白聚乙烯醇静电纺丝复合纳米纤维

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小麦蛋白质与面粉焙烘品质的关系

大连工业大学学报 1991年第1期26卷 29-36页

作者：王志海大连轻工业学院食品工程系

本文对小麦蛋白的种类、结构进行了阐述,用图表说明面筋蛋白是影响面粉制做面包的焙烘品质的关健因素,任何影响面筋蛋白的分子去构、溶解度和其它物理特性的因素都会对焙烘品质产生影响,文章最后对面也制做中的原,辅材料与焙烘品质做了... 详细信息

本文对小麦蛋白的种类、结构进行了阐述,用图表说明面筋蛋白是影响面粉制做面包的焙烘品质的关健因素,任何影响面筋蛋白的分子去构、溶解度和其它物理特性的因素都会对焙烘品质产生影响,文章最后对面也制做中的原,辅材料与焙烘品质做了简单分析.

关键词：小麦蛋白面筋蛋白醇溶麦谷蛋白麦谷蛋白面粉焙烘品质小麦面包

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酶解小麦蛋白制取谷氨酰胺活性肽的研究

酶解小麦蛋白制取谷氨酰胺活性肽的研究

作者：吕艳浙江大学

学位级别：硕士

本论文研究以小麦蛋白为原料,经过蛋白酶水解,制取富含谷氨酰胺的生物活性肽。并在此过程中,研究了肽中谷氨酰胺含量的测定方法以及肽分析的常用方法,包括肽氨基酸组成的分析和肽分子量分布的分析。本文首先建立了肽中谷氨酰胺的... 详细信息

本论文研究以小麦蛋白为原料,经过蛋白酶水解,制取富含谷氨酰胺的生物活性肽。并在此过程中,研究了肽中谷氨酰胺含量的测定方法以及肽分析的常用方法,包括肽氨基酸组成的分析和肽分子量分布的分析。本文首先建立了肽中谷氨酰胺的定量分析方法。通过试验,采用双三氟乙酸基碘苯(BTI)与肽50℃反应2h,将肽中的谷氨酰胺保护起来,使其在随后的酸水解(150℃ 1.5h)过程中不会转化成谷氨酸,经异硫氰酸苯酯(PITC)衍生后,通过反相高效液相色谱(C柱紫外检测器),用外标法定量分析。其次,本文研究了肽中氨基酸组成的定量分析方法和肽分子量分布的分析。肽氨基酸组成的定量分析方法,采用异硫氰酸苯酯为柱前衍生试剂,反相高效液相色谱梯度洗脱,紫外检测器,可同时分离测定十八种氨基酸的含量。肽分子量分布的分析方法,采用凝胶过滤色谱法,色谱柱为TSK-GEL G2500PWXL(7.8300mm),以三氟乙酸乙腈水溶液为洗脱剂,分子量的对数与保留时间呈线性关系。然后,进行了谷氨酰胺活性肽制取工艺的优化,工艺优化的重点为酶解反应条件的优化。通过对酶种类、底物浓度、酶浓度、酶解体系的pH、酶解温度和酶解时间等因素进行试验,得出酶解反应的最佳条件为:酸性蛋白酶、[S]=15%、E/S=5%(酶的活力为5万单位/克)、pH=2.5、温度45℃、酶解3h。最后,在11升的恒温反应器中进行产品的扩试,效果比较理想,得到的产品中蛋白含量为73.3%,水分含量为4.6%,谷氨酰胺含量为11.2%,产品得率为43.2%。

关键词：谷氨酰胺生物活性肽小麦蛋白酶解高效液相色谱条件必需氨基酸

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小麦蛋白制造方法及其用途

粮油食品科技 1997年第4期5卷 15-17页

作者：吴正达安徽省粮食科学研究所

小麦蛋白制造方法及其用途□吴正达１前言二百多年前的１７４５年，巴加里（Ｂａｃｈａｒｙ）就开始对蛋白质中具有独特粘弹性的小麦蛋白（面筋）进行分离，即在小麦粉里加水制作面团，放置后，进行水洗，从而制得面筋。其后，于１８３... 详细信息

小麦蛋白制造方法及其用途□吴正达１前言二百多年前的１７４５年，巴加里（Ｂａｃｈａｒｙ）就开始对蛋白质中具有独特粘弹性的小麦蛋白（面筋）进行分离，即在小麦粉里加水制作面团，放置后，进行水洗，从而制得面筋。其后，于１８３５年开发采用了工业分离法原型的马丁...

关键词：小麦蛋白制造方法面粉粮食加工工业

小麦蛋白翻译起始因子5A基因(eIF5A)的克隆与分析

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小麦蛋白翻译起始因子5A基因(eIF5A)的克隆与分析