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多肽自组装的超分子有序度及界面性质研究

多肽自组装的超分子有序度及界面性质研究

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作者：陈靖北京化工大学

学位级别：硕士

蛋白质是生命的主要结构基元和功能基元,在生理过程中扮演着多重功能如催化、运载、运动等。蛋白质的功能依赖于其精确的三维分子结构:正确的蛋白质折叠提供生物活性和功能,错误的蛋白质折叠可能带来功能紊乱和生理疾病。蛋白质的构象... 详细信息

蛋白质是生命的主要结构基元和功能基元,在生理过程中扮演着多重功能如催化、运载、运动等。蛋白质的功能依赖于其精确的三维分子结构:正确的蛋白质折叠提供生物活性和功能,错误的蛋白质折叠可能带来功能紊乱和生理疾病。蛋白质的构象容易受到p H、溶剂、高温等环境刺激的干扰,诱发蛋白质变性和功能丧失。理解蛋白质特别是生物酶的结构和功能之间的构效关系对于获得高效生物活性具有重要意义。基于极简多肽设计和非共价作用的超分子组装可以用来构建仿生蛋白质体系,模拟生物功能和催化反应路径,从而为理解结构与功能的关系提供重要的平台。基于上述考虑,本论文设计了具有β-折叠和催化中心的多肽两亲分子,观察到由动力学控制的超分子组装和相转变现象。在室温条件下,超分子组装形成多肽纳米纤维为热力学非稳定状态,在经过升温-退火处理后,分子聚集态转变为热力学稳定的二维纳米片结构。本论文利用圆二色光谱、透射电子显微镜、原子力显微镜、荧光共振能量转移等表征方法,对聚集体转变过程中微观形貌、分子间作用力及分子动态进行深入研究;考察了分子结构、尿素、离子强度、溶液p H等因素对相变过程的影响。本论文发现了不同组装结构的多肽分子呈现出巨大的催化活性差异,通过对比分子组装的微观特性,揭示了超分子有序度和界面性质对催化水解的决定性作用,阐述了超分子有序度与催化活性之间的非单调相关性。在此基础上,利用温度和p H的双重耦合调控,实现多肽催化的可逆调控和循环再生。本论文研究为更深刻理解非平衡态生物组装和蛋白质催化的分子本质提供了基础。

关键词：多肽组装界面生物催化相变动力学陷阱构象

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