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作者：郭小娟山西大学

学位级别：硕士

中心蛋白是EF-hand超家族蛋白成员之一,是一种分子量比较小(20 kD)的、酸性钙离子结合蛋白。最初,中心蛋白是在单细胞绿藻中作为纤维收缩的组成成分被发现的。后来,中心蛋白在许多真核生物中发现,包括高等植物、酵母、脊椎动物和人类,... 详细信息

中心蛋白是EF-hand超家族蛋白成员之一,是一种分子量比较小(20 kD)的、酸性钙离子结合蛋白。最初,中心蛋白是在单细胞绿藻中作为纤维收缩的组成成分被发现的。后来,中心蛋白在许多真核生物中发现,包括高等植物、酵母、脊椎动物和人类,在不同的细胞过程中,扮演着重要的角色。人体中有四类不同的中心蛋白,分别为centrin1,centrin2,centrin3和centrin4(缩写为HsCen1-HsCen4),四种中心蛋白都与视网膜相互连接的鞭毛相关,参与视力的信号转导。但是四种中心蛋白仍有不同的功能,因此可能有不同的生物意义。本文在研究HsCen2的基础上,进一步研究了HsCen1的如下性质:首先,研究了HsCen1磷酸化前后与金属Tb和Ca的相互结合:Ca与HsCen1的反应为放热、焓驱动反应;Tb与HsCen1的反应为吸热、熵驱动反应;每摩尔HsCen1可以结合4摩尔Tb,蛋白与Tb结合顺序为Ⅳ>Ⅲ>Ⅰ>Ⅱ。HsCen1磷酸化后减弱了与Ca和Tb的结合,结合常数减小。HsCen1结合金属离子后,构象改变。HsCen1磷酸化后引起的构象变化减弱。其次,通过共振光散射光谱法研究了HsCen1的聚集及其影响因素。结果表明:金属离子可以诱导HsCen1聚集,而且Tb引起的聚集明显强于Ca引起的聚集;HsCen1浓度、不同稀土离子、离子强度以及TNS等都可以影响HsCen1的聚集:HsCen1的聚集程度与蛋白本身的浓度呈正相关;随着金属离子的半径增大,金属离子引起蛋白的聚集减弱;随着KCl盐浓度的增大,Tb引起的HsCen1聚集减弱;随着TNS与HsCen1比例的增加,Tb引起的HsCen1聚集减弱。HsCen1磷酸化后,HsCen1的聚集程度减弱,HsCen1聚集可能是由疏水作用和静电作用共同调控的。最后,通过等温滴定量热法和荧光发射光谱法研究了HsCen1磷酸化前后与R18-Sfi1的相互作用。结果表明:二者之间是焓驱动的放热反应;每摩尔HsCen1可以结合1摩尔R18-Sfi1,不依赖Ca,但是Ca的存在,增强了二者之间的相互作用;HsCen1磷酸化后,必须依赖Ca才可以与R18-Sfi1结合,而且磷酸化后,减弱了二者之间的亲和力。

关键词：人中心蛋白1 结合聚集磷酸化 Sfi1

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Tb3+与磷酸化人中心蛋白1作用的性质研究

引用

山西大学学报(自然科学版) 2017年第4期40卷 804-808页

作者：赵亚琴郭小娟山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室

通过荧光发射光谱、微量热等温滴定法和荧光共振光散射方法研究了Tb与磷酸化人中心蛋白1(phosphorylated human centrin 1,HsCen1p)的作用。结果表明,HsCen1p与Tb的结合比为1∶4,与Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ位点的结合能力分别为(0.75±0.40)×10~... 详细信息

通过荧光发射光谱、微量热等温滴定法和荧光共振光散射方法研究了Tb与磷酸化人中心蛋白1(phosphorylated human centrin 1,HsCen1p)的作用。结果表明,HsCen1p与Tb的结合比为1∶4,与Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ位点的结合能力分别为(0.75±0.40)×10~4,(0.70±0.40)×10~4,(8.50±0.40)×10~4和(1.23±0.07)×10~5(mol/L),其结合顺序为Ⅳ>Ⅲ>Ⅰ>Ⅱ。另外,研究了Tb对HsCen1p聚集性质的影响,发现蛋白HsCen1p的N端结构域在聚集过程中发挥重要作用。

关键词：磷酸化人中心蛋白1 Tb3+

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