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过氧化氢酶传感器及中心蛋白与Eu3+配位作用的电化学研究

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过氧化氢酶传感器及中心蛋白与Eu3+配位作用的电化学研究

作者：周保娟山西大学

学位级别：硕士

由于生物传感器在临床、环境、食品等领域具有广阔的应用前景,多年来吸引了人们极大的研究兴趣。20世纪90年代纳米技术的介入为生物传感器的发展提供了新的活力,并引发了突破性的进展。纳米复合材料的最大优点是能将不同性能的材料结合... 详细信息

由于生物传感器在临床、环境、食品等领域具有广阔的应用前景,多年来吸引了人们极大的研究兴趣。20世纪90年代纳米技术的介入为生物传感器的发展提供了新的活力,并引发了突破性的进展。纳米复合材料的最大优点是能将不同性能的材料结合起来,在同一种材料上产生更多更特殊的性能。纳米碳管(MWCNT)和纳米金(GNP)的复合组装研究已经引起人们广泛的注意,为传感器的研究带来了新的机遇。本研究工作的第一部分主要阐述了纳米金和碳纳米管修饰的过氧化氢酶(CAT)生物传感器的制备和性能研究。利用高生物亲和性的纳米金和高化学稳定性的碳纳米管与过氧化氢酶共同组装到电极表面,构建了具有高灵敏性的过氧化氢酶生物传感器(Nafion/CAT-GNP/MWCNT/PG)并实现了过氧化氢酶在热解石墨电极表面的直接电化学。固定在生物传感器表面的过氧化氢酶分子在-0.15 V～-0.75 V范围内,0.1 MpH 6.98的磷酸缓冲溶液中进行循环伏安测量,获得了一对几乎可逆的氧化还原峰。通过研究其在不同扫描速率下的电化学行为,可获得该生物传感器的一些电化学参数:在电子传递系数α近似等于0.5时,电子转移速率常数k=3.98 s等。利用循环伏安法研究了过氧化氢酶生物传感器在不同pH值的缓冲溶液中对氧化还原峰电势的影响,结果表明,过氧化氢酶的电化学过程为一电子的传递伴随有一质子的耦合的过程。制备的过氧化氢酶生物传感器不仅稳定性高,而且对过氧化氢具有良好的电催化活性,响应灵敏,可有效的用于HO的检测。研究工作的第二部分侧重于稀土离子Eu与中心蛋白配位作用的电化学研究。中心蛋白是EF-hand钙结合蛋白,是钙调蛋白超家族中的一员,在细胞的正常分裂及包含中心蛋白的纤维系统收缩中起重要作用。本文选用PCR技术及基因重组技术,得到了中心蛋白分子的片段(P),探讨了其与Eu离子的配位作用。在0.01 M pH为7.4的Hepes缓冲溶液中,利用循环伏安法、差分脉冲法及电化学阻抗技术研究了中心蛋白与Eu相互作用的电化学行为。在-0.20 V～-1.2 V范围内的循环伏安研究表明,中心蛋白与Eu发生配位作用,在-0.839 V(形式电势E′)处产生了一对几乎可逆的氧化还原峰,这与中心蛋白与Eu本身的氧化还原峰(E′=-0.610 V)明显不同,说明Eu进入了中心蛋白的结合位点与其结合形成了配合物Eu-P。通过研究Eu及Eu-P在不同扫描速率下的电化学行为,可分别获得一些有用的电化学参数。利用脉冲伏安法并通过计算可求得Eu-P的结合常数,并对其配位形式及成键亲和性做了简单的讨论。对该中心蛋白的研究,不仅有助于阐明低等真核生物的细胞分裂、细胞运动等重要生命活动过程的本质,也有助于分析稀土离子在蛋白质中的配位性质,而且将其用作稀土离子进入生物体细胞内的主要靶蛋白的模型,对深入研究稀土生物学效应的化学基础具有重要意义。

关键词：过氧化氢酶传感器中心蛋白 Eu3+ 循环伏安电化学阻抗

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八肋游仆虫中心蛋白磷酸化及其性质的研究

八肋游仆虫中心蛋白磷酸化及其性质的研究

作者：燕军山西大学

学位级别：硕士

蛋白质可逆磷酸化是细胞内的一种重要的共价翻译后修饰(PTMs),同时也是原核生物和真核生物中一种普遍存在的调控过程,在生物体的信号转导和细胞调节过程中发挥着重要作用。此外,在生理环境中细胞外信号触发的细胞内蛋白质磷酸化,为细胞... 详细信息

蛋白质可逆磷酸化是细胞内的一种重要的共价翻译后修饰(PTMs),同时也是原核生物和真核生物中一种普遍存在的调控过程,在生物体的信号转导和细胞调节过程中发挥着重要作用。此外,在生理环境中细胞外信号触发的细胞内蛋白质磷酸化,为细胞开启或关闭不同的生理进程提供了特定机制。本文选用八肋游仆虫中心蛋白为对象从以下方面研究了蛋白激酶A (PKA)介导的蛋白质磷酸化作用。首先运用分子生物学方法构建得到了一个基因重组质粒(pGEX-6p-1-N+1-EoCen),并诱导、表达、纯化得到了目的蛋白N+1-EoCen;同时纯化了全分子八肋游仆虫中心蛋白(EoCen)以及其N-端和C-端两种半分子蛋白(N-EoCen和C-EoCen)。 31P-NMR和native-PAGE实验表明PKA可以催化EoCen发生磷酸化反应,发现稀土Tb3+对EoCen的磷酸化无明显影响,而1倍于蛋白浓度的Ca2+对其有促进作用,2-4倍于蛋白浓度的Ca2+对其有抑制作用;此外,C-端的Ser-166(KQTS)为PKA在EoCen上的磷酸化位点。 Native-PAGE、CD及TNS荧光滴定实验表明磷酸化修饰后EoCen二级结构中部分α-螺旋结构减旋,暴露的疏水表面有所减小,疏水表面大小顺序为：磷酸化前蛋白>磷酸化后蛋白;铽饱和磷酸化蛋白>钙饱和磷酸化蛋白>空磷酸化蛋白。 Native-PAGE、CD及荧光滴定实验表明磷酸化后的C-EoCen(即P-C-EoCen)与melittin的结合能力要强于磷酸化前的C-EoCen,两者与melittin的结合比仍然为1：1;通过对磷酸化前后中心蛋白与蜂毒素结合常数的计算以及其构象变化的研究,证明静电作用在磷酸化修饰后C-EoCen与蜂毒素作用中所占比重增大。此外,计算得出了P-C-EoCen、C-EoCen与melittin相互作用的一系列热力学常数,表明其与melittin之间的反应为放热反应,同时是一个自发性的反应。

关键词：磷酸化中心蛋白蜂毒素核磁共振光谱

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中心蛋白功能与调控

中心蛋白功能与调控

中国化学会第十四届全国生物无机化学学术会议

作者：杨斌盛山西大学分子科学研究所

中心蛋白是分子量约为20 kD的酸性EF-手钙结合蛋白超家族成员之一。它不仅定位于很多生物中心体(基体或纺锤极体),而且分布在细胞周质和细胞核中,参与许多细胞生物学过程而发挥重要作用。中心蛋白分子水平研究表明,该蛋白质与Ca或Tb结合... 详细信息

中心蛋白是分子量约为20 kD的酸性EF-手钙结合蛋白超家族成员之一。它不仅定位于很多生物中心体(基体或纺锤极体),而且分布在细胞周质和细胞核中,参与许多细胞生物学过程而发挥重要作用。中心蛋白分子水平研究表明,该蛋白质与Ca或Tb结合后,会发生构象变化,由"closed"转变为"open",疏水区暴露,由细长丝形变成类球状,同时由于N-端前20个碱性氨基酸的存在,伴随有蛋白质聚集体的形成;中心蛋白C-端结构域可与靶肽或钙调蛋白拮抗剂(W-7)结合形成1:1的复合物;蛋白激酶A可使Ser166磷酸化;中心蛋白还参与核苷酸切除修复的识别过程。本文报道中心蛋白与金属离子、靶肽、钙调蛋白拮抗剂、DNA结合以及蛋白质磷酸化的相互影响:中心蛋白聚集、信号、核苷酸切除修复功能的调控。

关键词：中心蛋白聚集信号转导核苷酸切除修复

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中心蛋白结构及与靶肽的作用

中心蛋白结构及与靶肽的作用

中国化学会第十四届全国生物无机化学学术会议

作者：赵亚琴杨静陈栋王映杰杨斌盛山西大学

微管组织中心（microtubule organizing centre, MTOC）由两个相互垂直的中心粒（centriole）和中心粒周围物质（pericentriolar material,PCM）组成。PCM的主要成分是蛋白质,中心蛋白即是其中的一种。中心蛋白属于钙调蛋白家族成员,包... 详细信息

微管组织中心（microtubule organizing centre, MTOC）由两个相互垂直的中心粒（centriole）和中心粒周围物质（pericentriolar material,PCM）组成。PCM的主要成分是蛋白质,中心蛋白即是其中的一种。中心蛋白属于钙调蛋白家族成员,包含有四个螺旋-环-螺旋（helix-loop-helix）结构域,每个结构域结合一个钙。中心蛋白的生物功能主要体现在纤维收缩和信号转导两方面。为此,我们做了如下几方面的工作:

关键词：中心蛋白结构靶肽磷酸化

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非离子表面活性剂对中心蛋白聚集行为的影响

非离子表面活性剂对中心蛋白聚集行为的影响

中国化学会第26届学术年会化学生物分会场

作者：段炼赵亚琴王志军杨斌盛山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室

＜正＞中心蛋白（Centrin）是分子量约为20kD一种小分子量酸性蛋白质。普遍存在于中心体和有丝分裂极体,与细胞中纤维的收缩、细胞的分裂等密切相关。研究发现稀土离子能够有效的促进中心蛋白分子的聚集。本文选用非离子表面活性剂吐温2... 详细信息

＜正＞中心蛋白（Centrin）是分子量约为20kD一种小分子量酸性蛋白质。普遍存在于中心体和有丝分裂极体,与细胞中纤维的收缩、细胞的分裂等密切相关。研究发现稀土离子能够有效的促进中心蛋白分子的聚集。本文选用非离子表面活性剂吐温20为竞争剂,用TNS为疏水荧光探针,由共振光散

关键词：中心蛋白聚集疏水相互作用非离子表面活性剂

光谱法研究Glu101在维持八肋游仆虫中心蛋白正常构象中的作用

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光谱法研究Glu101在维持八肋游仆虫中心蛋白正常构象中的作用

中国化学会第二十五届学术年会

作者：李国亭赵亚琴王志军任列香杨斌盛山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室

Euplotes octocarinatus centrin (EoCen) is a small size (～20kDa) calcium binding protein belonging to the EF-hand protein superfamily. The first amino acid of the E-helix of the EF-hand protein is high

关键词：中心蛋白 Tb3+ 荧光光谱

铽荧光探针研究中心蛋白与金属离子的相互作用

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铽荧光探针研究中心蛋白与金属离子的相互作用

第八届全国发光分析暨动力学分析学术研讨会

作者：段炼赵亚琴杨斌盛山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室

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金属离子对金属蛋白结构与功能的调控

化学进展 2013年第4期25卷 520-529页

作者：许彩虹赵亚琴杨斌盛山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室太原030006

生命金属在生命过程中以不同的化学方式发挥着重要的作用。质膜、细胞器膜等使不同的生命金属在生物体系中有着不同的隔室化分布,相应的金属蛋白或金属伴侣蛋白在维持金属离子内稳态(homeostasis)中起着关键作用。生命体系中广泛存在着... 详细信息

生命金属在生命过程中以不同的化学方式发挥着重要的作用。质膜、细胞器膜等使不同的生命金属在生物体系中有着不同的隔室化分布,相应的金属蛋白或金属伴侣蛋白在维持金属离子内稳态(homeostasis)中起着关键作用。生命体系中广泛存在着具有两个以上金属离子结合部位的金属蛋白。在确定的生理微环境下,由于金属离子结合热力学性质的不等价,该类金属蛋白的生物学功能取决于所结合金属离子的种类及多少。本文以伴刀豆球蛋白A、铜/锌超氧化物歧化酶、中心蛋白、锌指蛋白为例,介绍了金属离子在调控金属蛋白生物学功能中的作用。因此,深入研究金属离子与金属蛋白结合的热力学性质对于理解生命过程的无机化学基础具有重要意义。

关键词：金属离子中心蛋白锌指蛋白金属蛋白功能调控

华美游仆虫皮层细胞骨架的超微结构及免疫电镜观察

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中山大学学报（自然科学版） 2009年第5期48卷 97-102页

作者：尹飞赵柳周瑶盛春倪兵顾福康华东师范大学生命科学学院上海200062

应用透射和免疫电镜术,在超微结构水平观察显示,腹毛类纤毛虫华美游仆虫的皮层纤毛器和非纤毛器细胞骨架中,表膜下、细胞质深部的微管或纤维束,以及纤毛器及纤毛器附属微管等均是以α-和β-微管蛋白为主要成分的微管类结构;中心蛋白定... 详细信息

应用透射和免疫电镜术,在超微结构水平观察显示,腹毛类纤毛虫华美游仆虫的皮层纤毛器和非纤毛器细胞骨架中,表膜下、细胞质深部的微管或纤维束,以及纤毛器及纤毛器附属微管等均是以α-和β-微管蛋白为主要成分的微管类结构;中心蛋白定位于纤毛器的基体腔、基体基部近中心端、基体基部近中心端连接及基体中部连接结构中,而在纤毛杆和皮层非纤毛器微管中无中心蛋白成分存在。据此认为,该纤毛虫中,基体部位的蛋白组成机制与纤毛杆及纤毛器附属结构是不同的,非分裂期细胞中定位于基体主体部位的中心蛋白可能与维持相关结构的稳定性有关。

关键词：华美游仆虫皮层细胞骨架超微结构 α-和β-微管蛋白中心蛋白