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β-turn NEW CLASSIFICATION AND ITS SOME FEATURES IN PROTEINS

Chinese Medical Sciences Journal 1997年第2期12卷 84-91页

作者：祝庆麟 Sandor Vajda Temple F.Smith Department of Computer Science Institute of Basic Medical Science CAMS & PUMC Beijing 100005 BMERC Bioengineering College Boston University MA 02215

An inspection of the φ-ψ angle distribution strongly suggests that protein folding is highly constrained. A number of researchers have even suggested that a relatively small set of discrete φ-ψ regions might be sufficient to describe most protein conformation. The total of 541 tight turns from 101 non-identical proteins were extracted form Brookhaven DataBank. The dihedral values of tight turns were scattered into the seven regions on the Ramachandran plot. These seven regions were called A1, A2, B1, B2, B22, T1 and T2. A1 and A2 are the traditional a-helix regions, B1, B2 and B22 the β-strand regions, Tl and T2 the β-turn regions. The A2 and T2 regions were not defined as 'discrete' or single points but rather as one dimensional extended states. Based on the geometry of the two central residues of the tight turns, the new classification of β-turn was defined. This classification of the majority of β-turns fell into only six of the possible forty nine region combinations and were identifiable with the traditional nomenclature of Venkat-achalam(1), but much *** function of β-turn in the conformation of proteins was studied. The hydrophobicity for different type turns was discussed. It shows that β-turns have very strong hydrophilic property, so they are usually situated at the folding protein surface. The features of β-turn and its amino acid distribution in this 541 β-turn group and different type β-turn were given.

关键词： β-turn conformation classification

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Gelation capability of cysteine-modified cyclo(L-Lys-L-Lys)s dominated by Fmoc and Trt protecting groups

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Science China Chemistry 2016年第3期59卷 293-302页

作者： Huimin Geng Qianying Zong Jie You Lin Ye Aiying Zhang Ziqiang Shao Zengguo Feng School of Materials Science and Engineering Beijing Institute of Technology

A series of symmetrical peptidomimetics （3-8） based on cysteine-modified cyclo（L-Lys-L-Lys）s were synthesized, and their gelation capability in organic solvents was dominated by fluorenylmethyloxycarbonyl （Fmoc） and triphenylmethyl （Trt） protecting groups and the exchange of thiol-to-disulfide as well. The peptidomimetics holding Trt （3 and 4） showed no gel performance, while the Fmoc groups promoted 5 and 6 to give rise to thermo-reversible organogels in a number of organic solvents. The self-assembled fibrillar networks were distinctly evidenced in the organogels by transmission electron micros- copy （TEM） and scanning electron microscopy （SEM） observations. Fourier transform infrared spectroscopy （FT-IR） and fluorescence analyses revealed that the hydrogen bonding and ^-rt stacking play as major driving forces for the self-assembly of these organogelators. A 13-turn secondary structure was deduced for the organogel of 6 by virtue of X-ray diffraction, FT-IR and circular dichroism （CD） measurements, and an interdigitated bilayer structure was also presented.

关键词： organogel cyclic dipeptide self-assembly cysteine β-turn

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Reliable folding of hybrid tetrapeptides into shortβ-hairpins

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Chinese Chemical Letters 2022年第1期33卷 257-261页

作者： Xue-Yi Sun Yulong Zhong Yao-Hua Li Daniel P.Miller Sagar Buttan Xiang-Xiang Wu Yukun Zhang Quan Tang Hong-Wei Tan Jin Zhu Rui Liu Eva Zurek Zhong-Lin Lu Bing Gong College of Chemistry Beijing Normal UniversityBeijing 100875China Department of Chemistry University at BuffaloThe State University of New YorkBuffaloNY 14260United States Department of Chemistry Hofstra UniversityHempsteadNY 11549United States Academy of Chinese Medical Science Henan University of Chinese MedicineZhengzhou 450046China Chengdu Institute of Organic Chemistry Chinese Academy of SciencesChengdu 610041China

Five hybrid tetrapeptides,each consisting a central dipeptide segment ofα-amino acid residues flanked by two aromaticγ-amino acid residues,are found to fold into well-definedβ-hairpin conformations as shown by NMR,computational study,and X-ray *** turn loop of thisβ-hairpin motif accommodates different two-residueα-amino acid sequences from the highly flexible Gly-Gly,to the more restricted *** presence ofα-amino acid side chains enhances the stabilities of theβ-hairpins with the exception of D-Pro-Gly-which results in *** on this hairpin/turn motif,a variety of different dipeptide sequences ofα-amino acids which rarely occur inβ-turns can be introduced and presented as two-residue loops.

关键词： β-Hairpin β-turn γ-Amino acid NMR X-ray

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短乳杆菌谷氨酸脱羧酶热稳定性的理性改造

短乳杆菌谷氨酸脱羧酶热稳定性的理性改造

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作者：汪钟浙江大学

学位级别：硕士

谷氨酸脱羧酶(GAD)可催化L-谷氨酸生成γ-氨基丁酸(GABA),其催化性能对于GABA生物制备方法的效率具有重要影响。为了获得催化效率高、热稳定性好的GAD,本文以来源于短乳杆菌*** CGMCC 1306的GAD1407为研究对象,分别采用2种理性设计方法... 详细信息

谷氨酸脱羧酶(GAD)可催化L-谷氨酸生成γ-氨基丁酸(GABA),其催化性能对于GABA生物制备方法的效率具有重要影响。为了获得催化效率高、热稳定性好的GAD,本文以来源于短乳杆菌*** CGMCC 1306的GAD1407为研究对象,分别采用2种理性设计方法对其进行了分子改造:一是通过与嗜热GAD进行多序列比对,识别出了有可能提高酶热稳定性的氨基酸残基替换位点及类型,然后通过计算这些突变对蛋白质自由能的影响,确定了最佳的酶分子改造方案;二是筛选酶分子中柔性高、对热敏感、且不影响酶催化功能的Loop区域,然后分析这些Loop区域中β-转角的结构类型、比较它们的氨基酸残基构成方式与典型构成方式的差异,再用典型构成方式中的氨基酸残基替换那些在对应位点上不一致的氨基酸残基。采用基于PCR的定点突变方法构建了这2种方案设计的突变酶,并测定了这些突变酶的催化效率和热稳定性,获得了多个催化效率和热稳定性都得到提高的突变酶,主要结果有:1.在数据库中搜索嗜热GAD及对应的氨基酸序列,通过多序列比对分析GAD1407与这些嗜热GAD的一级结构差异,识别出有可能提高GAD1407热稳定性的氨基酸残基突变位点和突变方式,再利用Rosetta CartesiandG软件计算不同突变对蛋白质自由能的影响,筛选出可以降低蛋白质自由能、提高蛋白质结构稳定性的突变方式,从而确定酶的分子改造方案。通过定点突变构建相应的突变酶,测定了它们的催化性质并与野生型酶进行比较。结果发现,在所构建的突变酶中,突变酶M190Y的热稳定性和催化效率都高于野生型酶:该突变酶的半失活温度T5015为63.6℃,较野生型(T5015为62.9℃)提高了 0.7℃,其在60℃下的半衰期为34.9min,较野生型(31.0 min)增加了 3.9min;其kcat/Km值为2.86 s-1mM-1,较野生型(kcat/Km为2.10s-1mM-1)提高了 36%。2.通过Chimera、B-fitter等软件分析GAD1407的晶体结构模型,识别出了酶分子非活性部位中柔性较大、易受高温破坏的Loop区域,利用PDBsum数据库分析这些Loop区域中β-转角的结构类型,通过比对这些β-转角的结构与相应的典型结构的氨基酸残基构成差异,确定酶分子改造方案。通过定点突变构建相应的突变酶,测定了它们的催化性质并与野生型酶进行比较。结果表明,突变酶L152P和M415T的催化效率和热稳定性都得到了提高:与野生型相比,它们的kcat/Km分别提高了 202.9%和180.9%,半失活温度T5015分别提高了1.2℃和1.0℃,60℃下的半衰期分别提升了10.8 min和16.2 min。3.利用 Gromacs 软件对野生型和 M190Y、L152P、T153S、A154C、A154G、A154D 和M415T等7个突变酶进行了时长为30ns的分子动力学模拟,通过分析蛋白质骨架运动轨迹和目标区域构象变化,以初步了解氨基酸残基突变改变酶热稳定性的分子机理。研究结果发现:L1 52P突变可以增强Loop6区域的刚性,从而使该Loop前端的α-helix(residue 126-148)与后端的β-sheet(residue 158-165)所构成的α/β超二级结构的刚性得到提高,并对整个酶分子的结构稳定性产生了积极影响。M415T突变可以提高Loop16(residue307-312)的柔性,由于Loop16位于PLP结合域的关键催化区域,所以M415T突变导致催化效率提高的原因可能与其增强了酶活性中心的柔性相关。本文所采用的这两种理性设计方法都较为高效地获得了热稳定性和催化效率同时得到提高的突变酶(L152P、M415T和M190Y),克服了在酶分子改造中常见的催化效率与热稳定性难以同时提高的问题,初步证明了这两种理性设计方法的可行性。从分子改造效果而言,基于β-转角氨基酸残基偏好性改造蛋白质高柔性Loop区域的理性设计方法所获得的突变酶L152P和M415T无论在催化效率还是热稳定性上都显著高于其他突变酶,表明这种理性设计方法具有更好的改造效果,值得进一步的研究、应用和改进。

关键词：谷氨酸脱羧酶 Loop β-turn 自由能理性设计热稳定性

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