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Crystal structures of nac domains of human nascent polypeptide-associated complex (nac) and its αnac subunit

Protein & Cell 2010年第4期1卷 406-416页

作者： Lanfeng Wang Wenchi Zhang Lu Wang Xuejun C.Zhang Xuemei Li Zihe Rao National Laboratory of Biomacromolecules Institute of BiophysicsChinese Academy of Sciences15 Datun RoadBeijing 100101China Structure Biology Laboratory Tsinghua UniversityBeijing 100084China Tianjin Key Laboratory of Protein Science College of Life SciencesNankai UniversityTianjin 300071China

Nascent polypeptide associated complex(nac)and its two isolated subunits,αnac and βnac,play important roles in nascent peptide *** determined a 1.9Åresolution crystal structure of the interaction core of nac heterodimer and a 2.4Åresolution crystal structure ofαnac nac domain *** structures provide detailed information of nac heterodimerization and αnac *** found that the nac domains of αnac and βnac share very similar folding despite of their relative low identity of amino acid ***,different electric charge distributions of the two subunits at the nac interface provide an explanation to the observation that the heterodimer of nac complex is more stable than the single subunit *** addition,we successfully built a βnac nac domain homodimer model based on homologous modeling,suggesting that nac domain dimerization is a general property of the nac *** 3D structures allow further studies on structurefunction relationship of nac.

关键词： nascent polypeptide-associated complex αnac homodimer βnac crystal structure

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