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青霉素结合蛋白与革兰阴性细菌耐药性的研究进展

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上海交通大学学报（医学版） 2012年第6期32卷 820-822,F0003页

作者：王欣慧蒋燕群上海交通大学附属第六人民医院检验科上海200233

青霉素结合蛋白(PBPs)的改变与β-内酰胺类抗生素的亲和力降低是革兰阳性球菌获得抗生素耐药性的重要机制之一,而在革兰阴性细菌中因PBPs的改变导致耐药的出现却十分少见,这一观点忽视了革兰阴性细菌中PBPs在β-内酰胺类抗生素耐药机制... 详细信息

青霉素结合蛋白(PBPs)的改变与β-内酰胺类抗生素的亲和力降低是革兰阳性球菌获得抗生素耐药性的重要机制之一,而在革兰阴性细菌中因PBPs的改变导致耐药的出现却十分少见,这一观点忽视了革兰阴性细菌中PBPs在β-内酰胺类抗生素耐药机制中的作用。文章对PBPs的结构、功能、检测方法及与革兰阴性细菌耐药性的关系等方面的研究进展作一综述。

关键词：青霉素结合蛋白革兰阴性细菌耐药性

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青霉素结合蛋白及其介导细菌耐药的研究进展

微生物学通报 2017年第4期44卷 902-910页

作者：苏思婷毛丹丹许师文俞晨洁袁振亚温洪宇江苏师范大学生命科学学院江苏徐州221116

青霉素结合蛋白(PBPs)是一类广泛存在于细菌细胞膜表面的膜蛋白,是β-内酰胺类抗生素的主要作用靶位。在细菌合成细胞壁肽聚糖的过程中,PBPs主要发挥糖基转移酶、肽基转移酶和D-丙氨酰-D-丙氨酸羧肽酶(D,D-羧肽酶)活性,是细菌生长繁殖... 详细信息

青霉素结合蛋白(PBPs)是一类广泛存在于细菌细胞膜表面的膜蛋白,是β-内酰胺类抗生素的主要作用靶位。在细菌合成细胞壁肽聚糖的过程中,PBPs主要发挥糖基转移酶、肽基转移酶和D-丙氨酰-D-丙氨酸羧肽酶(D,D-羧肽酶)活性,是细菌生长繁殖中不可或缺的酶。不同种类细菌所含PBPs各不相同,其结构的改变、数量的增多、与抗生素亲和力的下降以及产生新的青霉素结合蛋白是直接导致细菌对β-内酰胺类抗生素产生耐药性的重要原因。随着各类抗菌药物在临床上的广泛应用,细菌对抗菌药物的耐药问题日趋严重,其耐药水平也越来越高。因此,近年来全球围绕PBPs开展的研究工作越来越多。本文对PBPs的分类、结构和功能、与细菌耐药性的关系及检测方法的最新研究进展进行综述,并对未来可能的研究方向进行展望。

关键词：青霉素结合蛋白细菌耐药性 β-内酰胺类抗生素

青霉素结合蛋白的重组表达及其在β-内酰胺类抗生素检测中的应用

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食品安全质量检测学报 2022年第1期13卷 156-162页

作者：刘艳容黄璐李宁顾慧丹周帆胡飞杰杨瑶南京市产品质量监督检验院南京210019 浙江商业职业技术学院旅游烹饪学院杭州310053 南京师范大学食品与制药工程学院南京210023

目的获得纯化的重组青霉素结合蛋白(penicillin binding proteins,PBPs),研究其在β-内酰胺类抗生素检测中的应用。方法以来源于肺炎链球菌Streptococcus pneumoniae R6的PBP2x蛋白为对照,以PBP1a蛋白作为目标受体,研究其与β-内酰胺类... 详细信息

目的获得纯化的重组青霉素结合蛋白(penicillin binding proteins,PBPs),研究其在β-内酰胺类抗生素检测中的应用。方法以来源于肺炎链球菌Streptococcus pneumoniae R6的PBP2x蛋白为对照,以PBP1a蛋白作为目标受体,研究其与β-内酰胺类抗生素的亲和作用。结果经纯化后的重组蛋白PBP2x和PBP1a检测头孢噻呋、青霉素G、氨苄青霉素、喷沙西林、阿莫西林的半抑制浓度(inhibitory concentration,IC_(50))都在7.02 ng/mL以下,明确了PBP1a和PBP2x具有β-内酰胺类抗生素结合能力。结论该研究为开发新的基于PBPs蛋白检测β-内酰胺类抗生素的免疫学方法奠定了基础。

关键词：青霉素结合蛋白重组表达 β-内酰胺类抗生素免疫检测

青霉素结合蛋白与细菌对β-内酰胺类抗生素耐药机制的研究进展

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国外医药（抗生素分册） 1996年第3期17卷 187-191,223页

作者：莫岚重庆医科大学附属第一医院重庆630042

β-内酰胺类抗生素(青霉素类和头孢菌素类)可专一性地与细菌细胞内膜上的靶位点结合,干扰细胞壁肽聚糖合成而导致细菌死亡.由于这些靶位点能与同位素标记的青霉素G共价结合.因此将这些靶位点称之为青霉素结合蛋白(Penicillin binding pr... 详细信息

β-内酰胺类抗生素(青霉素类和头孢菌素类)可专一性地与细菌细胞内膜上的靶位点结合,干扰细胞壁肽聚糖合成而导致细菌死亡.由于这些靶位点能与同位素标记的青霉素G共价结合.因此将这些靶位点称之为青霉素结合蛋白(Penicillin binding prote-ins,PBPs).PBPs具有酶活性,在细菌生长繁殖过程中起重要作用.而研究PBPs则对了解β-内酰胺类抗生素的作用及耐药机制有重要意义.已知细菌对β-内酰胺类抗生素的耐药机制主要包括:①质粒介导或染色体突变使细菌产生β-内酰胺酶,破坏β-内酰胺环,使抗生素失活.②革兰阴性细菌细胞外膜通透性降低.阻碍抗生素进入细菌内膜靶位,即改变细菌外膜蛋白,减少抗生素吸收.③对于不产生β-内酰胺酶且外膜通透性无障碍的细菌.获得对β-内酰胺类抗生素耐药的能力是通过改变抗生素的作用靶位点,其结果或是改变PBPs数量,或是降低药物与PBPs的亲和力,即染色体介导的改变PBPs而产生的耐药性,称为固有耐药性.

关键词：细菌青霉素结合蛋白 β-内酰胺抗菌素抗药性

青霉素结合蛋白与产β-内酰胺酶细菌耐药性的研究进展

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畜牧与兽医 2016年第11期48卷 105-107页

作者：王艺晖杨慧君李晓娜王桂琴宁夏大学农学院宁夏银川750021

产β-内酰胺酶细菌是目前临床常见的致病菌。近年来,随着产β-内酰胺酶细菌不断的增多,如何能有效治疗产β-内酰胺酶细菌感染已成为临床治疗的重要问题。本文综述了青霉素结合蛋白(penicillin binding proteins,PBPs)与产β-内酰胺酶细... 详细信息

产β-内酰胺酶细菌是目前临床常见的致病菌。近年来,随着产β-内酰胺酶细菌不断的增多,如何能有效治疗产β-内酰胺酶细菌感染已成为临床治疗的重要问题。本文综述了青霉素结合蛋白(penicillin binding proteins,PBPs)与产β-内酰胺酶细菌的耐药机制及耐药性的关系,为预防和控制产β-内酰胺酶细菌感染提供参考依据。

关键词：青霉素结合蛋白 β-内酰胺酶耐药机制耐药性

苯唑西林对金葡球菌ATCC25923青霉素结合蛋白亲和力研究

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中国抗生素杂志 1997年第4期22卷 294-297页

作者：莫岚王其南文明重庆医科大学附属第一医院

利用十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳、荧光放射自显影术及竞争分析法检测苯唑西林对金葡球菌ＡＴＣＣ２５９２３青霉素结合蛋白的亲和力。结果发现金葡球菌有５条青霉素结合蛋白，即ＰＢＰ１、ＰＢＰ２、ＰＢＰ３、ＰＢＰ４、ＰＢ... 详细信息

利用十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳、荧光放射自显影术及竞争分析法检测苯唑西林对金葡球菌ＡＴＣＣ２５９２３青霉素结合蛋白的亲和力。结果发现金葡球菌有５条青霉素结合蛋白，即ＰＢＰ１、ＰＢＰ２、ＰＢＰ３、ＰＢＰ４、ＰＢＰ５，分子量范围４１～８７ｋＤ。苯唑西林主要与金葡球菌ＡＴＣＣ２５９２３的ＰＢＰ１和ＰＢＰ２亲和力强，尤其是与ＰＢＰ２亲和力很强。由此说明金葡球菌的ＰＢＰ１和ＰＢＰ２是苯唑西林的主要作用靶位。

关键词：青霉素结合蛋白苯咪西林亲和力金葡球菌

肺炎链球菌青霉素结合蛋白基因pbp2x新的变异与青霉素及头孢噻肟耐药

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中华微生物学和免疫学杂志 2008年第5期28卷 395-399页

作者：田素飞褚云卓陈佰义中国医科大学附属第一医院感染性疾病科沈阳110001 中国医科大学附属第一医院检验科沈阳110001

目的调查研究肺炎链球菌临床分离株的pbp2x基因和氨基酸序列的变异特点，探讨本地区的肺炎链球菌对青霉素及头孢噻肟的耐药机制。方法2006年1月-2007年2月收集肺炎链球菌临床分离株34株，进行青霉素及头孢噻肟药敏试验，对青霉素不敏感... 详细信息

目的调查研究肺炎链球菌临床分离株的pbp2x基因和氨基酸序列的变异特点，探讨本地区的肺炎链球菌对青霉素及头孢噻肟的耐药机制。方法2006年1月-2007年2月收集肺炎链球菌临床分离株34株，进行青霉素及头孢噻肟药敏试验，对青霉素不敏感的肺炎链球菌（PNSP）的青霉素结合蛋白pbp2x基因进行PCR扩增和测序，并进行BLAST分析。结果有12株PNSP（青霉素及头孢噻肟MIC≥0．5mg／L）发生了2个重要位点的氨基酸的替换：第一个保守基序STMK内Thr338→Ala及第三个保守基序KSG之前的Leu546-Val氨基酸替换。另外，菌株15发生了第二个保守基序SSN之前的His394→Leu氨基酸替换，而且本研究首次发现了紧邻第一个保守基序STMK后，Met342→Ile位点的氨基酸替换。有17个菌株的pbp2x基因的核苷酸及氨基酸序列出现了新的变异，已向GenBank提交，获得序列号：EU044831、EU089706-EU089709、EU106881-EU106884、EU124672。结论本地区大多数PNSP的pbp2x核苷酸及氨基酸变异序列高度相似，提示肺炎链球菌对青霉素及头孢噻肟的耐药与pbp2x基因变异相关。

关键词：肺炎链球菌青霉素结合蛋白青霉素不敏感株头孢噻肟耐药

鲍曼不动杆菌耐氨苄西林-舒巴坦与青霉素结合蛋白基因变异的相关性

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中国感染与化疗杂志 2016年第1期16卷 57-60页

作者：肖淑珍褚海青赵兰张静波李冰郭庆兰上海交通大学医学院附属瑞金医院检验科上海200025 上海同济大学附属上海市肺科医院呼吸科复旦大学附属华山医院抗生素研究所

目的测定鲍曼不动杆菌临床分离株对常用抗菌药物的敏感性;分析青霉素结合蛋白(PBP)基因的变异,探索其与鲍曼不动杆菌对氨苄西林-舒巴坦耐药的相关性。方法收集上海市4所教学医院临床分离的鲍曼不动杆菌67株,采用琼脂稀释法测定其对常用... 详细信息

目的测定鲍曼不动杆菌临床分离株对常用抗菌药物的敏感性;分析青霉素结合蛋白(PBP)基因的变异,探索其与鲍曼不动杆菌对氨苄西林-舒巴坦耐药的相关性。方法收集上海市4所教学医院临床分离的鲍曼不动杆菌67株,采用琼脂稀释法测定其对常用抗菌药物的最低抑菌浓度。扩增所有临床株的7种PBP基因并测序。比较该菌氨苄西林-舒巴坦敏感组与耐药组之间核苷酸序列差异。结果临床分离鲍曼不动杆菌对常用抗菌药物耐药率高,对氨苄西林-舒巴坦耐药率为67.6%。测序结果显示敏感株及耐药株间未发现PBP的氨基酸变异。结论临床分离鲍曼不动杆菌对氨苄西林-舒巴坦耐药率较高。其耐药机制与PBP变异无相关性。

关键词：鲍曼不动杆菌青霉素结合蛋白氨苄西林-舒巴坦

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青霉素结合蛋白研究进展

国外医药（抗生素分册） 1996年第3期17卷 192-195,240页

作者：周坚芬张永信上海医科大学华山医院抗生素研究所上海200040

青霉素结合蛋白(PBPs)是广泛存在于细菌表面的一种膜蛋白,是β-内酰胺类抗生素的主要作用靶位.不同细菌其种类及含量均不相同.但各种菌种的PBPs又有许多类似的结构与功能,在细菌生长、繁殖中发挥重要作用.PBPs结构与数量的改变是产生细... 详细信息

青霉素结合蛋白(PBPs)是广泛存在于细菌表面的一种膜蛋白,是β-内酰胺类抗生素的主要作用靶位.不同细菌其种类及含量均不相同.但各种菌种的PBPs又有许多类似的结构与功能,在细菌生长、繁殖中发挥重要作用.PBPs结构与数量的改变是产生细菌耐药的一个重要机制.现今,各类抗生素虽种类繁多,但在耐药菌的治疗中仍缺乏有效手段.因此近年来围绕PBPs开展了大量的研究工作,试图从分子结构与基因水平认识PBPs,探求细菌耐药的机制,企图获得更有效的治疗手段.

关键词：细菌青霉素结合蛋白膜蛋白耐药性抗药性