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PUB22 and PUB23 U-box E3 ubiquitin ligases negatively regulate 26S proteasome activity under proteotoxic stress conditions

引用

Journal of Integrative Plant Biology 2022年第3期64卷 625-631页

作者： Min Yong Ahn Dong Hye Seo woo taek kim Department of Systems Biology Division of Life ScienceYonsei UniversitySeoul 03722Korea Institute of Life Science and Biotechnology Yonsei UniversitySeoul 03722Korea

the mechanism regulating proteasomal activity under proteotoxic stress conditions remains ***,we showed that arsenite-induced proteotoxic stress resulted in upregulation of Arabidopsis homologous PUB22 and PUB23 U-boxE3 ubiquitin ligases and that pub22 pub23 double mutants displayed arsenite-insensitive seed germination and root growth ***22/PUB23 downregulated 26 S proteasome activity by promoting the dissociation of the 19 S regulatory particle from the holo-proteasome complex,resulting in intracellular accumulation of UbG76 VGFP,an artificial substrate of the proteasome complex,and insoluble poly-ubiquitinated *** results suggest that PUB22/PUB23 play a critical role in arsenite-induced proteotoxic stress response via negative regulation of 26 S proteasome integrity.

关键词： Arabidopsis thaliana proteotoxic stress sodium arsenite U-box E3 ligases PUB22/23 26S proteasome complex

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